P76143 (LSRF_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 87.
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| Protein names | Recommended name: Uncharacterized aldolase LsrF EC=4.1.2.- | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 291 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Could be involved in the degradation of phospho-AI-2, thereby terminating induction of the lsr operon and closing the AI-2 signaling cycle By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential. |
| Induction | In the absence of AI-2, repressed by LsrR. Induced by AI-2, via release of the LsrR repressor. In the absence of glucose, induced by cAMP-CRP by direct binding to the upstream region of the lsr promoter. Ref.3 Ref.4 |
| Sequence similarities | Belongs to the DeoC/FbaB aldolase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: GOC |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | lyase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 291 | 291 | Uncharacterized aldolase LsrF | PRO_0000138945 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 203 | 1 | Schiff-base intermediate with substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 43 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 46 – 48 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 55 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 62 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 74 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 81 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 87 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 95 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 100 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 107 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 111 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 132 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 142 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 164 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 165 – 167 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 174 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 196 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 205 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 208 – 210 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 216 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 225 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 244 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 253 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 257 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 261 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 262 – 275 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 287 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U00096 Genomic DNA. Translation: AAC74590.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE76457.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | H64905. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_416034.1. NC_000913.2. YP_489780.1. NC_007779.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P76143. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P76143. Positions 10-290. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-12754N. | ||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P76143. 3 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | 511145.b1517. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P76143. | ||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P76143. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC74590; AAC74590; b1517. BAE76457; BAE76457; BAE76457. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 12932356. 946071. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p1492. eco:b1517. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32118330. VBIEscCol129921_1585. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB3571. | ||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG13810. lsrF. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1830. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000224792. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K08321. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | CEYWGMP. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK08227. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:G6804-MONOMER. ECOL316407:JW1510-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P76143. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.70. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR002915. DeoC/FbaB/lacD_aldolase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01791. DeoC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P76143. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | LSRF_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P76143 Secondary accession number(s): Q2MB99 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
