Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P73283 (FABF_SYNY3)
Last modified
December 15, 2009.
Version 69.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase 2 EC=2.3.1.179 Alternative name(s): 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase II Beta-ketoacyl-ACP synthase II Short name=KAS II | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Synechocystis sp. (strain PCC 6803) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 1148 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Cyanobacteria › Chroococcales › Synechocystis |
Protein attributes
| Sequence length | 416 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the condensation reaction of fatty acid synthesis by the addition to an acyl acceptor of two carbons from malonyl-ACP. Has a preference for short chain acid substrates. |
| Catalytic activity | (Z)-hexadec-11-enoyl-[acyl-carrier-protein] + malonyl-[acyl-carrier-protein] = (Z)-3-oxooctadec-13-enoyl-[acyl-carrier-protein] + CO2 + [acyl-carrier-protein]. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the beta-ketoacyl-ACP synthases family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Fatty acid biosynthesis Lipid synthesis |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | fatty acid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | acyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW beta-ketoacyl-acyl-carrier-protein synthase II activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 416 | 416 | 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase 2 | PRO_0000180326 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 167 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 18 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 23 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 24 – 32 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 40 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 55 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 64 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 72 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 92 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 98 – 100 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 103 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 109 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 128 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 132 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 141 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 154 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 168 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 182 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 195 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 208 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 221 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 246 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 252 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 268 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 275 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 294 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 300 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 303 – 305 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 326 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 327 – 332 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 333 – 336 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 342 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 346 – 348 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 349 – 363 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 373 – 375 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 385 – 387 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 394 – 402 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 403 – 405 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 406 – 413 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Sequence analysis of the genome of the unicellular cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC6803. II. Sequence determination of the entire genome and assignment of potential protein-coding regions." Kaneko T., Sato S., Kotani H., Tanaka A., Asamizu E., Nakamura Y., Miyajima N., Hirosawa M., Sugiura M., Sasamoto S., Kimura T., Hosouchi T., Matsuno A., Muraki A., Nakazaki N., Naruo K., Okumura S., Shimpo S. Tabata S.DNA Res. 3:109-136(1996) [PubMed: 8905231] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The crystal structure of beta-ketoacyl-acyl carrier protein synthase II from Synechocystis sp. at 1.54 A resolution and its relationship to other condensing enzymes." Moche M., Dehesh K., Edwards P., Lindqvist Y. J. Mol. Biol. 305:491-503(2001) [PubMed: 11152607] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.54 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| BA000022 Genomic DNA. Translation: BAA17311.1. | |||||||||||||
| PIR | S77464. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_440631.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | P73283. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 953934. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus sll1069 in contig BA000022_GR. | ||||||||||||
| KEGG | syn:sll1069. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|1148.1.peg.732. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG757733. | ||||||||||||
| OMA | NNIDEYL. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | SSP1148:SLL1069-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR017568. 3-oxoacyl-ACP_synth-2. IPR000794. Beta-ketoacyl_synthase. IPR018201. Ketoacyl_synth_AS. IPR014031. Ketoacyl_synth_C. IPR014030. Ketoacyl_synth_N. IPR016039. Thiolase-like. IPR016038. Thiolase-like_subgr. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.47.10. Thiolase-like_subgr. 2 hits. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11712. Ketoacyl_synth. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00109. ketoacyl-synt. 1 hit. PF02801. Ketoacyl-synt_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00606. B_KETOACYL_SYNTHASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FABF_SYNY3 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P73283 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |
| Synechocystis PCC 6803 Synechocystis (strain PCC 6803): entries and gene names |

Clusters with


