P70985 (T2B1_GEOSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 71.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Type-2 restriction enzyme BsoBI Short name=R.BsoBI EC=3.1.21.4 Alternative name(s): Endonuclease BsoBI Type II restriction enzyme BsoBI | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Geobacillus stearothermophilus (Bacillus stearothermophilus) | ||
| Taxonomic identifier | 1422 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Bacillaceae › Geobacillus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 323 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Recognizes the double-stranded sequence CYCGRG and cleaves after C-1. |
| Catalytic activity | Endonucleolytic cleavage of DNA to give specific double-stranded fragments with terminal 5'-phosphates. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.3 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Restriction system |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | DNA restriction-modification system Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nucleic acid phosphodiester bond hydrolysisInferred from electronic annotation. Source: GOC |
| Molecular_function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro Type II site-specific deoxyribonuclease activityInferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 323 | 323 | Type-2 restriction enzyme BsoBI | PRO_0000077288 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 212 | 1 | Magnesium; catalytic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 240 | 1 | Magnesium; catalytic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 242 | 1 | Magnesium; catalytic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 81 | 1 | Interaction with DNA | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 131 | 1 | Interaction with DNA | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 9 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 17 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 53 | 33 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 64 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 68 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 75 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 83 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 101 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 102 – 106 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 109 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 152 | 43 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 161 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 172 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 183 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 191 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 204 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 205 – 208 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 218 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 234 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 242 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 270 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 283 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 297 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 303 – 306 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 310 – 321 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and sequence comparison of AvaI and BsoBI restriction-modification systems." Ruan H., Lunnen K.D., Scott M.E., Moran L.S., Slatko B.E., Pelletier J.J., Hess E.J., Benner J. II, Wilson G.G., Xu S.-Y. Mol. Gen. Genet. 252:695-699(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: JN209. |
| [2] | "Overexpression of BsoBI restriction endonuclease in E. coli, purification of the recombinant BsoBI, and identification of catalytic residues of BsoBI by random mutagenesis." Ruan H., Lunnen K.D., Pelletier J.J., Xu S.-Y. Gene 188:35-39(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION, MUTAGENESIS. Strain: JN209. |
| [3] | "Restriction enzyme BsoBI-DNA complex: a tunnel for recognition of degenerate DNA sequences and potential histidine catalysis." van der Woerd M.J., Pelletier J.J., Xu S.-Y., Friedman A.M. Structure 9:133-144(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH DNA, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X98287 Genomic DNA. Translation: CAA66932.1. | ||||||||||||
| PIR | S72473. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P70985. | ||||||||||||
| SMR | P70985. Positions 4-323. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| REBASE | 392. BsoBI. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.91.10. 2 hits. | ||||||||||||
| InterPro | IPR011335. Restrct_endonuc-II-like. IPR015277. Restrct_endonuc_II_AvaI/BsoBI. IPR011544. Restrct_endonuc_II_Cfr10/BsoB1. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF09194. Endonuc-BsobI. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProDom | PD040871. Restrict_endonuc_II_AvaI/BsoBI. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52980. Restrict_endonuc_II-like_core. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P70985. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | T2B1_GEOSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P70985 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Restriction enzymes and methylases Classification of restriction enzymes and methylases and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with
