P69167 (HSD_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 52.
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| Protein names | Recommended name: 3-alpha-(or 20-beta)-hydroxysteroid dehydrogenase EC=1.1.1.53 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 260 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Androstan-3-alpha,17-beta-diol + NAD+ = 17-beta-hydroxyandrostan-3-one + NADH. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipid metabolism Steroid metabolism |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | steroid metabolic process Inferred from direct assay Ref.3. Source: MTBBASE |
| Cellular component | plasma membrane Inferred from direct assay. Source: MTBBASE |
| Molecular function | androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase activity Inferred from direct assay Ref.3. Source: MTBBASE nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 260 | 260 | 3-alpha-(or 20-beta)-hydroxysteroid dehydrogenase | PRO_0000054712 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 35 | 25 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 153 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 140 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 174 | 1 | S → G in AAK46335. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 4 – 7 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 13 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 14 – 16 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 29 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 39 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 50 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 54 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 59 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 79 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 87 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 97 – 99 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 112 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 130 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 138 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 171 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 174 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 183 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 191 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 205 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 220 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 224 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 235 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX842578 Genomic DNA. Translation: CAA98414.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK46335.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | H70758. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_216518.1. NC_000962.2. NP_336521.1. NC_002755.2. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
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| ProteinModelPortal | P69167. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P69167. Positions 2-245. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBMYCT00000001684; EBMYCP00000001684; EBMYCG00000001683. EBMYCT00000072037; EBMYCP00000070096; EBMYCG00000072032. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 888857. 923379. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT2058 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv2002 in contig AL123456_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mtc:MT2058. mtu:Rv2002. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 18126286. VBIMycTub22151_2255. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGR | MT2058. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| TubercuList | Rv2002. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000015165. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG750976. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | WQRILDI. | ||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P69167. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK871992. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR020904. Sc_DH/Rdtase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K00038. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. PR00080. SDRFAMILY. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | HSD_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P69167 Secondary accession number(s): Q10855 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with