Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P69167 (HSD_MYCTU)
Last modified
November 25, 2008.
Version 29.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: 3-alpha-(or 20-beta)-hydroxysteroid dehydrogenase EC=1.1.1.53 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 260 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Androstan-3-alpha,17-beta-diol + NAD(+) = 17-beta-hydroxyandrostan-3-one + NADH. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipid metabolism Steroid metabolism |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW steroid metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | 3-alpha(or 20-beta)-hydroxysteroid dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 260 | 260 | 3-alpha-(or 20-beta)-hydroxysteroid dehydrogenase | PRO_0000054712 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 35 | 25 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 153 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 140 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 174 | 1 | S → G in AAK46335. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 4 – 7 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 13 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 14 – 16 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 29 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 39 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 50 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 54 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 59 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 79 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 87 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 97 – 99 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 112 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 130 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 138 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 171 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 174 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 183 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 191 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 205 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 220 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 224 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 235 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| BX842578 Genomic DNA. Translation: CAA98414.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK46335.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | H70758. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_216518.1. NP_336521.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 888857. 923379. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT2058 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv2002 in contig AL123456_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mtc:MT2058. mtu:Rv2002. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGR | MT2058. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| TubercuList | Rv2002. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P69167. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DHase_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DHase. IPR016040. NAD(P)-bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR19410. ADH_short_C2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. PR00080. SDRFAMILY. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | HSD_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P69167 Secondary accession number(s): Q10855 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


