P68807 (GATC_STAAM) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 54.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit C Short name=Asp/Glu-ADT subunit C EC=6.3.5.- | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Staphylococcus aureus (strain Mu50 / ATCC 700699) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 158878 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Staphylococcus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 100 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Allows the formation of correctly charged Asn-tRNA(Asn) or Gln-tRNA(Gln) through the transamidation of misacylated Asp-tRNA(Asn) or Glu-tRNA(Gln) in organisms which lack either or both of asparaginyl-tRNA or glutaminyl-tRNA synthetases. The reaction takes place in the presence of glutamine and ATP through an activated phospho-Asp-tRNA(Asn) or phospho-Glu-tRNA(Gln) By similarity. HAMAP-Rule MF_00122 |
| Catalytic activity | ATP + L-glutamyl-tRNA(Gln) + L-glutamine = ADP + phosphate + L-glutaminyl-tRNA(Gln) + L-glutamate. HAMAP-Rule MF_00122 ATP + L-aspartyl-tRNA(Asn) + L-glutamine = ADP + phosphate + L-asparaginyl-tRNA(Asn) + L-glutamate. HAMAP-Rule MF_00122 |
| Subunit structure | Heterotrimer of A, B and C subunits By similarity. HAMAP-Rule MF_00122 |
| Sequence similarities | Belongs to the GatC family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Protein biosynthesis |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | regulation of translational fidelity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro translationInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 100 | 100 | Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit C HAMAP-Rule MF_00122 | PRO_0000105330 | ||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 15 | 10 | ||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 39 | 18 | ||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 44 | 5 | ||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 78 | 5 | ||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 85 | 4 | ||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 92 | 5 | ||||||||||||||||||
Sequences
References
| [1] | "Whole genome sequencing of meticillin-resistant Staphylococcus aureus." Kuroda M., Ohta T., Uchiyama I., Baba T., Yuzawa H., Kobayashi I., Cui L., Oguchi A., Aoki K., Nagai Y., Lian J.-Q., Ito T., Kanamori M., Matsumaru H., Maruyama A., Murakami H., Hosoyama A., Mizutani-Ui Y. Hiramatsu K.Lancet 357:1225-1240(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Mu50 / ATCC 700699. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000017 Genomic DNA. Translation: BAB58063.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_372425.1. NC_002758.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P68807. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P68807. Positions 3-94. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 158878.SAV1901. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | BAB58063; BAB58063; SAV1901. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1121914. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sav:SAV1901. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 19564656. VBIStaAur52173_1968. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0721. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000017523. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K02435. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | HAVPLTN. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00034. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | SAUR158878:GJJ5-1956-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00122. GatC. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003837. Asp/Glu-ADT_csu. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02686. Glu-tRNAGln. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00135. gatC. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P68807. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GATC_STAAM | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P68807 Secondary accession number(s): Q9RF08 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
