P68139 (ACTS_CHICK) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Actin, alpha skeletal muscle Alternative name(s): Alpha-actin-1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Gallus gallus (Chicken) | ||||
| Taxonomic identifier | 9031 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Archosauria › Dinosauria › Saurischia › Theropoda › Coelurosauria › Aves › Neognathae › Galliformes › Phasianidae › Phasianinae › Gallus |
Protein attributes
| Sequence length | 377 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Actins are highly conserved proteins that are involved in various types of cell motility and are ubiquitously expressed in all eukaryotic cells. |
| Subunit structure | Polymerization of globular actin (G-actin) leads to a structural filament (F-actin) in the form of a two-stranded helix. Each actin can bind to 4 others. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | In vertebrates 3 main groups of actin isoforms, alpha, beta and gamma have been identified. The alpha actins are found in muscle tissues and are a major constituent of the contractile apparatus. The beta and gamma actins coexist in most cell types as components of the cytoskeleton and as mediators of internal cell motility. |
| Sequence similarities | Belongs to the actin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm Cytoskeleton |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Muscle protein |
| PTM | Acetylation Methylation |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | skeletal muscle fiber development Inferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB skeletal muscle thin filament assemblyInferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB |
| Cellular component | stress fiber Inferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB striated muscle thin filamentInferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Propeptide | 1 – 2 | 2 | Removed in mature form | PRO_0000000854 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 3 – 377 | 375 | Actin, alpha skeletal muscle | PRO_0000000855 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3 | 1 | N-acetylaspartate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 75 | 1 | Tele-methylhistidine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 14 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 23 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 34 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 40 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 62 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 66 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 70 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 74 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 93 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 94 – 96 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 102 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 109 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 127 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 138 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 146 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 157 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 168 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 176 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 181 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 197 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 218 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 234 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 243 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 247 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 253 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 261 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 262 – 264 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 269 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 284 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 289 – 291 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 296 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 299 – 303 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 306 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 322 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 335 – 338 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 340 – 350 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 352 – 357 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 358 – 360 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 361 – 367 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 369 – 372 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The amino acid sequence of actin from chicken skeletal muscle actin and chicken gizzard smooth muscle actin." Vandekerckhove J., Weber K. FEBS Lett. 102:219-222(1979) [PubMed: 456601] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 3-377. Tissue: Skeletal muscle. |
| [2] | "The complete nucleotide sequence of the chick a-actin gene and its evolutionary relationship to the actin gene family." Fornwald J.A., Kuncio G., Peng I., Ordahl C.P. Nucleic Acids Res. 10:3861-3876(1982) [PubMed: 6287424] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Analysis of a CR1 (chicken repeat) sequence flanking the 5' end of the gene encoding alpha-skeletal actin." French B.A., Bergsma D.J., Schwartz R.J. Gene 88:173-180(1990) [PubMed: 2347492] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [4] | Ordahl C.P. Submitted (APR-1996) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Tissue: Mammary gland. |
| [5] | "Alpha-cardiac actin is the major sarcomeric isoform expressed in embryonic avian skeletal muscle." Paterson B.M., Eldridge J.D. Science 224:1436-1438(1984) [PubMed: 6729461] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-43. Tissue: Mammary gland. |
| [6] | "Isolation and characterization of six different chicken actin genes." Chang K.S., Zimmer W.E. Jr., Bergsma D.J., Dodgson J.B., Schwartz R.J. Mol. Cell. Biol. 4:2498-2508(1984) [PubMed: 6513927] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-19. |
| [7] | "Structure of an F-actin trimer disrupted by gelsolin and implications for the mechanism of severing." Dawson J.F., Sablin E.P., Spudich J.A., Fletterick R.J. J. Biol. Chem. 278:1229-1238(2003) [PubMed: 12356759] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH ATP. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | V01507 Genomic DNA. Translation: CAA24753.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00582169. | ||||||||||||
| PIR | ATCH. A93432. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001026234.1. NM_001031063.1. | ||||||||||||
| UniGene | Gga.45736. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P68139. | ||||||||||||
| SMR | P68139. Positions 6-377. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P68139. 1 interaction. | ||||||||||||
| STRING | P68139. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P68139. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 421534. | ||||||||||||
| KEGG | gga:421534. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 58. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00590000082732. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG003771. | ||||||||||||
| InParanoid | P68139. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P68139. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR004000. Actin-like. IPR020902. Actin/actin-like_CS. IPR004001. Actin_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K10354. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11937. Actin_like. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00022. Actin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00190. ACTIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00268. ACTIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00406. ACTINS_1. 1 hit. PS00432. ACTINS_2. 1 hit. PS01132. ACTINS_ACT_LIKE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ACTS_CHICK | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P68139 Secondary accession number(s): P02568, P99020 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with