##gff-version 3 P67809 UniProtKB Initiator methionine 1 1 . . . Note=Removed;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|Ref.6,ECO:0007744|PubMed:19413330;Dbxref=PMID:19413330 P67809 UniProtKB Chain 2 324 . . . ID=PRO_0000100219;Note=Y-box-binding protein 1 P67809 UniProtKB Domain 61 125 . . . Note=CSD P67809 UniProtKB Region 1 49 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P67809 UniProtKB Region 15 71 . . . Note=Interaction with ss-DNA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11851341;Dbxref=PMID:11851341 P67809 UniProtKB Region 65 70 . . . Note=C5-methylcytosine binding;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:31358969,ECO:0007744|PDB:6A6L;Dbxref=PMID:31358969 P67809 UniProtKB Region 120 324 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P67809 UniProtKB Compositional bias 156 181 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P67809 UniProtKB Compositional bias 250 269 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P67809 UniProtKB Compositional bias 288 306 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P67809 UniProtKB Site 65 65 . . . Note=Important for C5-methylcytosine-recognition;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:31358969;Dbxref=PMID:31358969 P67809 UniProtKB Site 219 220 . . . Note=Cleavage%3B by 20S proteasomal protease;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q28618 P67809 UniProtKB Modified residue 2 2 . . . Note=N-acetylserine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|Ref.6,ECO:0007744|PubMed:19413330;Dbxref=PMID:19413330 P67809 UniProtKB Modified residue 102 102 . . . Note=Phosphoserine%3B by PKB/AKT1;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:15806160,ECO:0007744|PubMed:19690332;Dbxref=PMID:15806160,PMID:19690332 P67809 UniProtKB Modified residue 162 162 . . . Note=Phosphotyrosine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:15592455;Dbxref=PMID:15592455 P67809 UniProtKB Modified residue 165 165 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|Ref.6,ECO:0007744|PubMed:19690332,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:21406692,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:19690332,PMID:20068231,PMID:21406692,PMID:23186163 P67809 UniProtKB Modified residue 167 167 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19690332,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:21406692,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:19690332,PMID:20068231,PMID:21406692,PMID:24275569 P67809 UniProtKB Modified residue 174 174 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:17081983,ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:19690332,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:21406692,ECO:0007744|PubMed:23186163,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:17081983,PMID:18669648,PMID:19690332,PMID:20068231,PMID:21406692,PMID:23186163,PMID:24275569 P67809 UniProtKB Modified residue 176 176 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:17081983,ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:19690332,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:21406692,ECO:0007744|PubMed:23186163,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:17081983,PMID:18669648,PMID:19690332,PMID:20068231,PMID:21406692,PMID:23186163,PMID:24275569 P67809 UniProtKB Modified residue 301 301 . . . Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19483673;Dbxref=PMID:19483673 P67809 UniProtKB Modified residue 304 304 . . . Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19483673;Dbxref=PMID:19483673 P67809 UniProtKB Modified residue 314 314 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:21406692,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:21406692,PMID:23186163 P67809 UniProtKB Cross-link 26 26 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO2);Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:28112733;Dbxref=PMID:28112733 P67809 UniProtKB Cross-link 137 137 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in ubiquitin);Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18851979;Dbxref=PMID:18851979 P67809 UniProtKB Mutagenesis 65 65 . . . Note=Abolished binding to C5-methylcytosine (m5C)-containing mRNAs. W->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:31358969;Dbxref=PMID:31358969 P67809 UniProtKB Mutagenesis 65 65 . . . Note=Decreased binding to C5-methylcytosine (m5C)-containing mRNAs. Decreased ability to discriminate between m5C-containing and unmethylated mRNAs. W->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:31358969;Dbxref=PMID:31358969 P67809 UniProtKB Mutagenesis 102 102 . . . Note=Loss of phosphorylation by PKB/AKT1. Inhibits translocation to the nucleus and tumor cell growth. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15806160;Dbxref=PMID:15806160 P67809 UniProtKB Mutagenesis 301 301 . . . Note=Abrogates unconventional secretion. K->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19483673;Dbxref=PMID:19483673 P67809 UniProtKB Mutagenesis 304 304 . . . Note=Abrogates unconventional secretion. K->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19483673;Dbxref=PMID:19483673 P67809 UniProtKB Sequence conflict 120 120 . . . Note=A->E;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P67809 UniProtKB Beta strand 54 67 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6KUG P67809 UniProtKB Turn 68 71 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6KUG P67809 UniProtKB Beta strand 72 77 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6KUG P67809 UniProtKB Turn 78 80 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6KUG P67809 UniProtKB Beta strand 83 87 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6KUG P67809 UniProtKB Helix 88 90 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6KUG P67809 UniProtKB Beta strand 96 98 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6LMS P67809 UniProtKB Beta strand 108 116 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6KUG P67809 UniProtKB Beta strand 119 126 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6KUG P67809 UniProtKB Helix 128 130 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6LMR