P67044 (TYSY_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 61.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Thymidylate synthase Short name=TS Short name=TSase EC=2.1.1.45 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 263 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Provides the sole de novo source of dTMP for DNA biosynthesis By similarity. HAMAP-Rule MF_00008 |
| Catalytic activity | 5,10-methylenetetrahydrofolate + dUMP = dihydrofolate + dTMP. HAMAP-Rule MF_00008 |
| Pathway | Pyrimidine metabolism; dTTP biosynthesis. HAMAP-Rule MF_00008 |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the thymidylate synthase family. Bacterial-type ThyA subfamily. |
| Sequence caution | The sequence AAK47153.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Nucleotide biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | dTMP biosynthetic process Inferred from direct assay PubMed 18493582. Source: MTBBASE dTTP biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway dUMP catabolic processInferred from direct assay PubMed 18493582. Source: MTBBASE |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | thymidylate synthase activity Inferred from direct assay PubMed 18493582. Source: MTBBASE |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 263 | 263 | Thymidylate synthase HAMAP-Rule MF_00008 | PRO_0000140990 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 146 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 14 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 18 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 31 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 37 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 40 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 46 – 49 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 63 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 73 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 74 – 76 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 83 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 100 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 121 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 131 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 140 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 143 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 155 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 169 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 170 – 173 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 191 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 209 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 212 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 220 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 233 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 240 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 245 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 250 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Deciphering the biology of Mycobacterium tuberculosis from the complete genome sequence." Cole S.T., Brosch R., Parkhill J., Garnier T., Churcher C.M., Harris D.E., Gordon S.V., Eiglmeier K., Gas S., Barry C.E. III, Tekaia F., Badcock K., Basham D., Brown D., Chillingworth T., Connor R., Davies R.M., Devlin K. Barrell B.G.Nature 393:537-544(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 25618 / H37Rv. |
| [2] | "Whole-genome comparison of Mycobacterium tuberculosis clinical and laboratory strains." Fleischmann R.D., Alland D., Eisen J.A., Carpenter L., White O., Peterson J.D., DeBoy R.T., Dodson R.J., Gwinn M.L., Haft D.H., Hickey E.K., Kolonay J.F., Nelson W.C., Umayam L.A., Ermolaeva M.D., Salzberg S.L., Delcher A., Utterback T.R. Fraser C.M.J. Bacteriol. 184:5479-5490(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: CDC 1551 / Oshkosh. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX842580 Genomic DNA. Translation: CAA15560.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK47153.1. Different initiation. AL123456 Genomic DNA. Translation: CCP45563.1. | ||||||||||||
| PIR | C70881. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_217280.1. NC_000962.3. NP_337339.1. NC_002755.2. YP_006516209.1. NC_018143.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P67044. | ||||||||||||
| SMR | P67044. Positions 1-260. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 83332.Rv2764c. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P67044. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAK47153; AAK47153; MT2834. | ||||||||||||
| GeneID | 13319492. 887728. 925453. | ||||||||||||
| KEGG | mtc:MT2834. mtu:Rv2764c. mtv:RVBD_2764c. | ||||||||||||
| PATRIC | 18127984. VBIMycTub22151_3091. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| TubercuList | Rv2764c. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0207. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000257899. | ||||||||||||
| KO | K00560. | ||||||||||||
| OMA | DTNVAYL. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK01827. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-15786. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00575. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.30.572.10. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00008. Thymidy_synth_bact. | ||||||||||||
| InterPro | IPR023451. Thymidate_synth/dCMP_Mease. IPR000398. Thymidylate_synthase. IPR020940. Thymidylate_synthase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00303. Thymidylat_synt. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00108. THYMDSNTHASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF55831. Thymidylat_synth_C. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03284. thym_sym. 2 hits. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00091. THYMIDYLATE_SYNTHASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| BindingDB | P67044. | ||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL1795162. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TYSY_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P67044 Secondary accession number(s): L0TD99, O33306 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Mycobacterium tuberculosis strains ATCC 25618 / H37Rv and CDC 1551 / Oshkosh Mycobacterium tuberculosis strains ATCC 25618 / H37Rv and CDC 1551 / Oshkosh: entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
