P66937 (GYRB_STAAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
Version 66.
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| Protein names | Recommended name: DNA gyrase subunit B EC=5.99.1.3 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Staphylococcus aureus (strain N315) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 158879 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Staphylococcus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 644 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | DNA gyrase negatively supercoils closed circular double-stranded DNA in an ATP-dependent manner and also catalyzes the interconversion of other topological isomers of double-stranded DNA rings, including catenanes and knotted rings By similarity. HAMAP-Rule MF_01898 |
| Catalytic activity | ATP-dependent breakage, passage and rejoining of double-stranded DNA. HAMAP-Rule MF_01898 |
| Cofactor | Magnesium. Binds two Mg2+ per subunit. The magnesium ions form salt bridges with both the protein and the DNA. Can also accept other divalent metal cations, such as Mn2+ and Ca2+ By similarity. |
| Subunit structure | Heterotetramer, composed of two GyrA and two GyrB chains. Within the heterotetramer, GyrA contains the active site tyrosine that forms a covalent intermediate with the DNA, while GyrB contributes the cofactor binding sites and catalyzes ATP hydrolysis By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential HAMAP-Rule MF_01898. |
| Sequence similarities | Belongs to the type II topoisomerase family. Contains 1 Toprim domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding DNA-binding Magnesium Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Isomerase Topoisomerase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | DNA topological change Inferred from electronic annotation. Source: InterPro DNA-dependent DNA replicationInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | chromosome Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cytoplasmInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP DNA topoisomerase type II (ATP-hydrolyzing) activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 644 | 643 | DNA gyrase subunit B HAMAP-Rule MF_01898 | PRO_0000145339 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 429 – 543 | 115 | Toprim | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 435 | 1 | Magnesium 1; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 508 | 1 | Magnesium 1; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 508 | 1 | Magnesium 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 510 | 1 | Magnesium 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 460 | 1 | Interaction with DNA By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 463 | 1 | Interaction with DNA By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 415 – 419 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 426 – 428 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 430 – 436 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 437 – 446 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 449 – 451 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 452 – 456 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 459 – 461 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 464 – 466 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 469 – 473 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 476 – 485 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 490 – 492 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 495 – 497 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 501 – 505 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 511 – 527 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 529 – 533 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 537 – 539 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 545 – 547 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 549 – 551 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 554 – 556 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 559 – 566 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 577 – 579 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 583 – 585 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 588 – 595 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 598 – 600 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 604 – 607 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 611 – 622 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 626 – 636 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Whole genome sequencing of meticillin-resistant Staphylococcus aureus." Kuroda M., Ohta T., Uchiyama I., Baba T., Yuzawa H., Kobayashi I., Cui L., Oguchi A., Aoki K., Nagai Y., Lian J.-Q., Ito T., Kanamori M., Matsumaru H., Maruyama A., Murakami H., Hosoyama A., Mizutani-Ui Y. Hiramatsu K.Lancet 357:1225-1240(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: N315. |
| [2] | "Shotgun proteomic analysis of total and membrane protein extracts of S. aureus strain N315." Vaezzadeh A.R., Deshusses J., Lescuyer P., Hochstrasser D.F. Submitted (OCT-2007) to UniProtKB Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS]. Strain: N315. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000018 Genomic DNA. Translation: BAB41221.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | E89758. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_373243.1. NC_002745.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P66937. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P66937. Positions 14-387, 416-644. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 158879.SA0005. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P66937. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | BAB41221; BAB41221; BAB41221. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1122776. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sau:SA0005. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 19572027. VBIStaAur116463_0005. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0187. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000075154. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K02470. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | IFETTEF. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05644. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | SAUR158879:GJCB-5-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.30.230.10. 1 hit. 3.30.565.10. 1 hit. 3.40.50.670. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01898. GyrB. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002288. DNA_gyrase_B_C. IPR011557. GyrB. IPR003594. HATPase_ATP-bd. IPR020568. Ribosomal_S5_D2-typ_fold. IPR014721. Ribosomal_S5_D2-typ_fold_subgr. IPR001241. Topo_IIA. IPR013506. Topo_IIA_bsu_dom2. IPR013759. Topo_IIA_cen_dom. IPR013760. Topo_IIA_like_dom. IPR018522. TopoIIA_CS. IPR006171. Toprim_domain. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00204. DNA_gyraseB. 1 hit. PF00986. DNA_gyraseB_C. 1 hit. PF02518. HATPase_c. 1 hit. PF01751. Toprim. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00418. TPI2FAMILY. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00387. HATPase_c. 1 hit. SM00433. TOP2c. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF55874. ATP_bd_ATPase. 1 hit. SSF54211. Ribosomal_S5_D2-typ_fold. 1 hit. SSF56719. Topo_IIA_cen. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01059. gyrB. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00177. TOPOISOMERASE_II. 1 hit. PS50880. TOPRIM. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL2588. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P66937. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GYRB_STAAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P66937 Secondary accession number(s): Q99XG6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
