P66930 (THYX_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 58.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Thymidylate synthase ThyX Short name=TS Short name=TSase EC=2.1.1.148 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 250 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the formation of dTMP and tetrahydrofolate from dUMP and methylenetetrahydrofolate By similarity. HAMAP-Rule MF_01408 |
| Catalytic activity | 5,10-methylenetetrahydrofolate + dUMP + NADPH = dTMP + tetrahydrofolate + NADP+. HAMAP-Rule MF_01408 |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit By similarity. |
| Subunit structure | Homotetramer By similarity. |
| Miscellaneous | Was identified as a high-confidence drug target. HAMAP-Rule MF_01408 |
| Sequence similarities | Belongs to the thymidylate synthase ThyX family. Contains 1 thyX (flavin-dependent thymidylate synthase) domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Nucleotide biosynthesis |
| Ligand | FAD Flavoprotein NADP |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | dTMP biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP growthInferred from mutant phenotype PubMed 12657046. Source: MTBBASE |
| Molecular_function | NADPH binding Inferred from direct assay PubMed 18493582. Source: MTBBASE flavin adenine dinucleotide bindingInferred from direct assay PubMed 16139296PubMed 18493582. Source: MTBBASE thymidylate synthase (FAD) activityInferred from direct assay PubMed 16139296. Source: MTBBASE thymidylate synthase activityInferred from direct assay PubMed 18493582. Source: MTBBASE |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 250 | 250 | Thymidylate synthase ThyX HAMAP-Rule MF_01408 | PRO_0000175570 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 7 – 233 | 227 | ThyX | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 95 – 105 | 11 | ThyX motif HAMAP-Rule MF_01408 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 17 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 44 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 54 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 66 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 75 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 86 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 93 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 103 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 106 – 108 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 113 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 122 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 154 | 29 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 171 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 174 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 188 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 199 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 204 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 222 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 224 – 226 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 234 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 243 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX842580 Genomic DNA. Translation: CAA15550.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK47143.1. AL123456 Genomic DNA. Translation: CCP45553.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A70880. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_217270.1. NC_000962.3. NP_337329.1. NC_002755.2. YP_006516199.1. NC_018143.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P66930. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P66930. Positions 3-247. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 83332.Rv2754c. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P66930. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAK47143; AAK47143; MT2824. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 13319482. 887766. 925465. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mtc:MT2824. mtu:Rv2754c. mtv:RVBD_2754c. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 18127962. VBIMycTub22151_3080. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| TubercuList | Rv2754c. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1351. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000047391. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K03465. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | SRSLTHE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00847. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-15770. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01408. ThyX. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003669. Thymidylate_synthase_ThyX. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02511. Thy1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF69796. Thy1. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02170. thyX. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51331. THYX. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BindingDB | P66930. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL1795161. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P66930. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | THYX_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P66930 Secondary accession number(s): L0TD90, O33296 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Mycobacterium tuberculosis strains ATCC 25618 / H37Rv and CDC 1551 / Oshkosh Mycobacterium tuberculosis strains ATCC 25618 / H37Rv and CDC 1551 / Oshkosh: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
