P66881 (SURE_SALTY) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 47.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: 5'/3'-nucleotidase SurE EC=3.1.3.5 EC=3.1.3.6 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Salmonella typhimurium | ||||
| Taxonomic identifier | 90371 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella |
Protein attributes
| Sequence length | 253 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Nucleotidase with a broad substrate specificity as it can dephosphorylate various ribo- and deoxyribonucleoside 5'-monophosphates and ribonucleoside 3'-monophosphates with highest affinity to 3'-AMP. Also hydrolyzes polyphosphate (exopolyphosphatase activity) with the preference for short-chain-length substrates (P20-25). Might be involved in the regulation of dNTP and NTP pools, and in the turnover of 3'-mononucleotides produced by numerous intracellular RNases (T1, T2, and F) during the degradation of various RNAs By similarity. HAMAP MF_00060 |
| Catalytic activity | A 5'-ribonucleotide + H2O = a ribonucleoside + phosphate. HAMAP MF_00060 A 3'-ribonucleotide + H2O = a ribonucleoside + phosphate. HAMAP MF_00060 (Polyphosphate)(n) + H2O = (polyphosphate)(n-1) + phosphate. HAMAP MF_00060 |
| Cofactor | Binds 1 divalent metal cation per subunit By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential HAMAP MF_00060. |
| Sequence similarities | Belongs to the surE nucleotidase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | 3'-nucleotidase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC 5'-nucleotidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC exopolyphosphatase activityInferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 253 | 253 | 5'/3'-nucleotidase SurE HAMAP MF_00060 | PRO_0000111839 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 8 | 1 | Divalent metal cation By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 9 | 1 | Divalent metal cation By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 39 | 1 | Divalent metal cation By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 92 | 1 | Divalent metal cation By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 5 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 23 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 24 – 26 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 36 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 55 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 64 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 73 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 82 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 89 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 103 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 111 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 125 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 142 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 160 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 167 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 189 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 198 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 218 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 227 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 236 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 246 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2." McClelland M., Sanderson K.E., Spieth J., Clifton S.W., Latreille P., Courtney L., Porwollik S., Ali J., Dante M., Du F., Hou S., Layman D., Leonard S., Nguyen C., Scott K., Holmes A., Grewal N., Mulvaney E. Wilson R.K.Nature 413:852-856(2001) [PubMed: 11677609] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE006468 Genomic DNA. Translation: AAL21807.1. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_461848.1. NC_003197.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P66881. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | P66881. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 1254450. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus STM2927 in contig AE006468_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | stm:STM2927. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 32384539. VBISalEnt20916_3081. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG600532. | ||||||||||||||||||
| OMA | DCVKMGI. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00346. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | STYP99287:STM2927-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00060. SurE. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002828. SurE-like_Pase/nucleotidase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.1210.10. SurE-like_Pase/nucleotidase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| KO | K03787. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01975. SurE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF64167. SurE-like_Pase/nucleotidase. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00087. SurE. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SURE_SALTY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P66881 Secondary accession number(s): Q8XFG4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with