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UniProtKB/Swiss-Prot P66004 (DLDH_MYCTU)
Last modified
June 16, 2009.
Version 43.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Dihydrolipoyl dehydrogenase EC=1.8.1.4 Alternative name(s): Dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component of alpha keto acid dehydrogenase complexes | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 464 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Lipoamide dehydrogenase is a component of the alpha-ketoacid dehydrogenase complexes. Ref.3 |
| Catalytic activity | Protein N(6)-(dihydrolipoyl)lysine + NAD+ = protein N(6)-(lipoyl)lysine + NADH. |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.3 |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential. |
| Miscellaneous | The active site is a redox-active disulfide bond. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-I pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Domain | Redox-active center |
| Ligand | FAD Flavoprotein NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell redox homeostasis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glycolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | FAD binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro dihydrolipoyl dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 464 | 464 | Dihydrolipoyl dehydrogenase | PRO_0000068034 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 33 – 41 | 9 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 178 – 182 | 5 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 266 – 269 | 4 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 443 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 50 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 113 | 1 | FAD; via amide nitrogen and carbonyl oxygen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 201 | 1 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 309 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 317 | 1 | FAD; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 41 ↔ 46 | Redox-active Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 5 | 1 | D → A: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 95%. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 43 | 1 | N → A: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 89%. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 93 | 1 | R → A: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 94%. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 93 | 1 | R → E: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 96%. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 103 | 1 | K → E: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 82%. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 386 | 1 | H → K: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 91%. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 464 | 1 | F → A: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 95%. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 9 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 24 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 32 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 44 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 65 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 66 – 70 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 73 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 103 | 25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 109 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 125 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 140 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 146 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 165 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 177 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 192 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 200 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 207 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 225 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 230 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 240 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 253 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 265 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 269 – 271 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 276 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 281 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 289 – 291 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 304 – 306 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 308 – 311 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 332 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 344 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 347 – 349 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 351 – 359 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 362 – 367 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 372 – 378 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 379 – 381 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 383 – 388 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 394 – 400 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 401 – 404 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 405 – 413 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 416 – 419 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 420 – 428 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 433 – 436 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 448 – 458 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| BX842573 Genomic DNA. Translation: CAA17417.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK44702.1. | |||||||||||||
| PIR | B70828. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_214976.1. NP_334888.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 886300. 923824. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT0478 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv0462 in contig AL123456_GR. | ||||||||||||
| KEGG | mtc:MT0478. mtu:Rv0462. | ||||||||||||
| TIGR | MT0478. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| TubercuList | Rv0462. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P66004. | ||||||||||||
| OMA | P66004. FAPRVEG. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 1.8.1.4. 809. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR000815. Hg_reductase. IPR006258. Lipoamide_DH. IPR004099. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_dimer. IPR012999. Pyr_OxRdtase_I_AS. IPR001327. Pyr_OxRdtase_NAD_bd. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.390.30. Pyr_redox_dim. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR22912:SF20. Lipoamide_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00070. Pyr_redox. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. PF02852. Pyr_redox_dim. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00368. FADPNR. PR00945. HGRDTASE. | ||||||||||||
| ProDom | PD000139. FAD_pyr_redox. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01350. lipoamide_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00076. PYRIDINE_REDOX_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DLDH_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P66004 Secondary accession number(s): O53747 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


