P66004 (DLDH_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 65.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Dihydrolipoyl dehydrogenase EC=1.8.1.4 Alternative name(s): Dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component of alpha keto acid dehydrogenase complexes | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 464 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Lipoamide dehydrogenase is a component of the alpha-ketoacid dehydrogenase complexes. Together with AhpD, DltA and Lpd constitutes an NADH-dependent peroxidase active against hydrogen and alkyl peroxides as well as serving as a peroxynitrite reductase, thus protecting the bacterium against reactive nitrogen intermediates and oxidative stress generated by the host immune system. Ref.3 Ref.4 |
| Catalytic activity | Protein N(6)-(dihydrolipoyl)lysine + NAD+ = protein N(6)-(lipoyl)lysine + NADH. |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit. |
| Subunit structure | Homodimer. Identified in a complex with AhpC, AhpD and DltA. Ref.3 Ref.4 |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential. |
| Miscellaneous | The active site is a redox-active disulfide bond. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-I pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 464 | 464 | Dihydrolipoyl dehydrogenase | PRO_0000068034 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 33 – 41 | 9 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 178 – 182 | 5 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 266 – 269 | 4 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 443 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 50 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 113 | 1 | FAD; via amide nitrogen and carbonyl oxygen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 201 | 1 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 309 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 317 | 1 | FAD; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 41 ↔ 46 | Redox-active Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 5 | 1 | D → A: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 95%. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 43 | 1 | N → A: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 89%. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 93 | 1 | R → A: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 94%. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 93 | 1 | R → E: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 96%. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 103 | 1 | K → E: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 82%. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 386 | 1 | H → K: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 91%. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 464 | 1 | F → A: Reduces lipoamide dehydrogenase activity by 95%. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 9 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 24 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 32 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 44 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 65 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 66 – 70 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 73 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 103 | 25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 109 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 125 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 140 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 146 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 165 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 177 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 192 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 200 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 207 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 225 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 230 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 240 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 253 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 265 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 269 – 271 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 276 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 281 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 289 – 291 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 304 – 306 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 308 – 311 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 332 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 344 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 347 – 349 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 351 – 359 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 362 – 367 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 372 – 378 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 379 – 381 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 383 – 388 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 394 – 400 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 401 – 404 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 405 – 413 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 416 – 419 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 420 – 428 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 433 – 436 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 448 – 458 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX842573 Genomic DNA. Translation: CAA17417.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK44702.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | B70828. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_214976.1. NC_000962.2. NP_334888.1. NC_002755.2. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P66004. | ||||||||||||||||||
| SMR | P66004. Positions 1-464. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBMYCT00000002557; EBMYCP00000002557; EBMYCG00000002555. EBMYCT00000070711; EBMYCP00000068770; EBMYCG00000070706. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 886300. 923824. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT0478 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv0462 in contig AL123456_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | mtc:MT0478. mtu:Rv0462. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 18122764. VBIMycTub22151_0516. | ||||||||||||||||||
| TIGR | MT0478. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| TubercuList | Rv0462. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000014575. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG515043. | ||||||||||||||||||
| OMA | FAPRVEG. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P66004. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK07818. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR016156. FAD/NAD-linked_Rdtase_dimer. IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR006258. Lipoamide_DH. IPR004099. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_dimer. IPR023753. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_FAD/NAD. IPR012999. Pyr_OxRdtase_I_AS. IPR001327. Pyr_OxRdtase_NAD-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.390.30. Pyr_redox_dim. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| KO | K00382. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00070. Pyr_redox. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. PF02852. Pyr_redox_dim. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00368. FADPNR. | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF55424. FAD/NAD-linked_reductase_dimer. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01350. Lipoamide_DH. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00076. PYRIDINE_REDOX_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DLDH_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P66004 Secondary accession number(s): O53747 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with