P63562 (ARGC_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 63.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase Short name=AGPR EC=1.2.1.38 Alternative name(s): N-acetyl-glutamate semialdehyde dehydrogenase Short name=NAGSA dehydrogenase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 352 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | N-acetyl-L-glutamate 5-semialdehyde + NADP+ + phosphate = N-acetyl-5-glutamyl phosphate + NADPH. HAMAP MF_00150 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-arginine biosynthesis; N(2)-acetyl-L-ornithine from L-glutamate: step 3/4. HAMAP MF_00150 |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable HAMAP MF_00150. |
| Miscellaneous | Was identified as a high-confidence drug target. HAMAP MF_00150 |
| Sequence similarities | Belongs to the NAGSA dehydrogenase family. Type 1 subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Arginine biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | arginine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW growthInferred from mutant phenotype. Source: MTBBASE |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC NAD bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro NADP+ bindingInferred from direct assay. Source: MTBBASE protein homodimerization activityInferred from physical interaction. Source: MTBBASE |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 352 | 352 | N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase HAMAP MF_00150 | PRO_0000112424 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 158 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 15 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 16 – 18 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 30 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 36 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 49 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 57 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 65 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 78 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 86 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 98 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 108 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 112 – 114 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 125 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 147 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 154 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 172 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 186 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 191 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 199 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 204 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 213 – 216 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 228 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 243 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 250 – 257 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 262 – 273 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 279 – 281 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 292 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 293 – 295 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 299 – 306 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 307 – 310 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 318 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 320 – 325 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 336 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 341 – 344 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX842577 Genomic DNA. Translation: CAB06646.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK45959.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | G70620. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_216168.1. NC_000962.2. NP_336145.1. NC_002755.2. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P63562. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P63562. Positions 6-352. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBMYCT00000002642; EBMYCP00000002642; EBMYCG00000002640. EBMYCT00000072523; EBMYCP00000070582; EBMYCG00000072518. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 885278. 924328. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT1690 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv1652 in contig AL123456_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mtc:MT1690. mtu:Rv1652. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 18125478. VBIMycTub22151_1853. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGR | MT1690. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| TubercuList | Rv1652. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000015828. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG294213. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | VCRIAVH. | ||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P63562. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00436. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00150. ArgC_type1. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR023013. AGPR_AS. IPR000706. AGPR_type-1. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR000534. Semialdehyde_DH_NAD-bd. IPR012280. Semialdhyde_DH_dimer_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K00145. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01118. Semialdhyde_dh. 1 hit. PF02774. Semialdhyde_dhC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00859. Semialdhyde_dh. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01850. ArgC. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01224. ARGC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ARGC_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P63562 Secondary accession number(s): P94987 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with