P63454 (FAB1_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 50.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase 1 EC=2.3.1.41 Alternative name(s): Beta-ketoacyl-ACP synthase 1 Short name=KAS 1 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex |
Protein attributes
| Sequence length | 416 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the condensation reaction of fatty acid synthesis by the addition to an acyl acceptor of two carbons from malonyl-ACP By similarity. |
| Catalytic activity | Acyl-[acyl-carrier-protein] + malonyl-[acyl-carrier-protein] = 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] + CO2 + [acyl-carrier-protein]. |
| Pathway | |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential. |
| Sequence similarities | Belongs to the beta-ketoacyl-ACP synthases family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Fatty acid biosynthesis Lipid synthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | fatty acid elongation, saturated fatty acid Inferred from direct assay. Source: MTBBASE growthInferred from mutant phenotype. Source: MTBBASE |
| Cellular component | cell wall Inferred from direct assay. Source: MTBBASE cytosolInferred from direct assay. Source: MTBBASE fatty acid elongase complexInferred from direct assay. Source: MTBBASE plasma membraneInferred from direct assay. Source: MTBBASE |
| Molecular function | 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity Inferred from direct assay. Source: MTBBASE protein bindingInferred from physical interaction. Source: MTBBASE |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 416 | 416 | 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase 1 | PRO_0000180333 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 171 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 14 – 20 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 33 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 54 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 71 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 79 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 85 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 97 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 107 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 111 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 130 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 145 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 151 – 153 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 172 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 186 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 195 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 211 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 212 – 214 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 225 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 251 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 256 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 264 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 279 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 297 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 304 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 307 – 309 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 328 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 334 – 337 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 341 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 363 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 378 – 380 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 397 – 401 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 408 – 413 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX842579 Genomic DNA. Translation: CAA94641.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK46589.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A70779. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_216761.1. NC_000962.2. NP_336775.1. NC_002755.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P63454. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P63454. Positions 10-416. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-13139N. | ||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosSite | P63454. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBMYCT00000001165; EBMYCP00000001165; EBMYCG00000001165. EBMYCT00000069958; EBMYCP00000068017; EBMYCG00000069953. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 887269. 924120. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MT2305 in contig AE000516_GR. Gene locus Rv2245 in contig AL123456_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mtc:MT2305. mtu:Rv2245. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 18126817. VBIMycTub22151_2519. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGR | MT2305. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| TubercuList | Rv2245. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000015144. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG757733. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | RIGGHLK. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P63454. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK07314. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000794. Beta-ketoacyl_synthase. IPR014031. Ketoacyl_synth_C. IPR014030. Ketoacyl_synth_N. IPR016039. Thiolase-like. IPR016038. Thiolase-like_subgr. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.47.10. Thiolase-like_subgr. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K11609. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11712. Ketoacyl_synth. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00109. ketoacyl-synt. 1 hit. PF02801. Ketoacyl-synt_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF53901. Thiolase-like. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00606. B_KETOACYL_SYNTHASE. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | FAB1_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P63454 Secondary accession number(s): Q10524 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with