P63250 (IRK3_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 83.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 Short name=GIRK-1 Alternative name(s): Inward rectifier K(+) channel Kir3.1 Potassium channel, inwardly rectifying subfamily J member 3 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 501 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | This potassium channel is controlled by G proteins. Inward rectifier potassium channels are characterized by a greater tendency to allow potassium to flow into the cell rather than out of it. Their voltage dependence is regulated by the concentration of extracellular potassium; as external potassium is raised, the voltage range of the channel opening shifts to more positive voltages. The inward rectification is mainly due to the blockage of outward current by internal magnesium. This receptor plays a crucial role in regulating the heartbeat. |
| Subunit structure | Associates with GIRK2, GIRK3 or GIRK4 to form a G-protein activated heteromultimer pore-forming unit. The resulting inward current is much larger By similarity. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the inward rectifier-type potassium channel (TC 1.A.2.1) family. KCNJ3 subfamily. [View classification] |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Ion transport Potassium transport Transport |
| Cellular component | Membrane |
| Domain | Transmembrane Transmembrane helix |
| Ligand | Potassium |
| Molecular function | Ion channel Voltage-gated channel |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | response to electrical stimulus Inferred from electronic annotation. Source: Compara |
| Cellular_component | T-tubule Inferred from electronic annotation. Source: Compara external side of plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: Compara integral to membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | G-protein activated inward rectifier potassium channel activity Traceable author statement PubMed 7926018. Source: MGI |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 501 | 501 | G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 | PRO_0000154939 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1 – 80 | 80 | Cytoplasmic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 81 – 105 | 25 | Helical; Name=M1; By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 106 – 129 | 24 | Extracellular By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Intramembrane | 130 – 141 | 12 | Helical; Pore-forming; Name=H5; By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Intramembrane | 142 – 148 | 7 | Pore-forming; By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 149 – 157 | 9 | Extracellular By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 158 – 179 | 22 | Helical; Name=M2; By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 180 – 501 | 322 | Cytoplasmic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 143 – 148 | 6 | Selectivity filter By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 173 | 1 | Role in the control of polyamine-mediated channel gating and in the blocking by intracellular magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 58 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 77 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 185 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 192 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 196 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 205 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 215 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 221 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 237 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 250 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 263 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 273 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 279 – 282 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 289 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 303 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 304 – 306 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 312 – 317 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 318 – 320 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 321 – 323 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 327 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 331 – 336 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 338 – 340 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 344 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 348 – 350 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 358 – 368 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular cloning of a mouse G-protein-activated K+ channel (mGIRK1) and distinct distributions of three GIRK (GIRK1, 2 and 3) mRNAs in mouse brain." Kobayashi T., Ikeda K., Ichikawa T., Abe S., Togashi S., Kumanishi T. Biochem. Biophys. Res. Commun. 208:1166-1173(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: C57BL/6. |
| [2] | "Structural basis of inward rectification: cytoplasmic pore of the G protein-gated inward rectifier GIRK1 at 1.8 A resolution." Nishida M., MacKinnon R. Cell 111:957-965(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) OF 43-63 AND 190-370. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D45022 mRNA. Translation: BAA08079.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00119615. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | JC4139. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_032452.1. NM_008426.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Mm.5127. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P63250. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P63250. Positions 41-370. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-48585N. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 10090.ENSMUSP00000063329. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P63250. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P63250. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000067101; ENSMUSP00000063329; ENSMUSG00000026824. ENSMUST00000112633; ENSMUSP00000108252; ENSMUSG00000026824. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 16519. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | mmu:16519. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 3760. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| MGI | MGI:104742. Kcnj3. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | NOG280776. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000237325. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG006178. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P63250. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K04997. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | SMQSEQF. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4GXFMM. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P63250. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P63250. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P63250. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000026824. Mus musculus. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.60.40.1400. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR014756. Ig_E-set. IPR016449. K_chnl_inward-rec_Kir. IPR003274. K_chnl_inward-rec_Kir3.1. IPR013518. K_chnl_inward-rec_Kir_cyto. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11767. PTHR11767. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01007. IRK. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF005465. GIRK_kir. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01327. KIR31CHANNEL. PR01320. KIRCHANNEL. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF81296. Ig_E-set. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BindingDB | P63250. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P63250. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 289889. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | IRK3_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P63250 Secondary accession number(s): P35562 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
