P63177 (RLMB_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
Version 84.
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| Protein names | Recommended name: 23S rRNA (guanosine-2'-O-)-methyltransferase RlmB EC=2.1.1.185 Alternative name(s): 23S rRNA (guanosine2251 2'-O)-methyltransferase 23S rRNA Gm2251 2'-O-methyltransferase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 243 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Specifically methylates the ribose of guanosine 2251 in 23S rRNA. Ref.4 |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + guanosine(2251) in 23S rRNA = S-adenosyl-L-homocysteine + 2'-O-methylguanosine(2251) in 23S rRNA. Ref.4 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.5 |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential HAMAP-Rule MF_01887. |
| Sequence similarities | Belongs to the RNA methyltransferase TrmH family. RlmB subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | rRNA processing |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | enzyme-directed rRNA 2'-O-methylation Inferred from mutant phenotype Ref.4. Source: EcoCyc |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | RNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro rRNA (guanosine-2'-O-)-methyltransferase activityInferred from mutant phenotype Ref.4. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 243 | 243 | 23S rRNA (guanosine-2'-O-)-methyltransferase RlmB HAMAP-Rule MF_01887 | PRO_0000159785 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 196 | 1 | S-adenosyl-L-methionine; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 216 | 1 | S-adenosyl-L-methionine; via amide nitrogen and carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 225 | 1 | S-adenosyl-L-methionine; via amide nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 7 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 16 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 21 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 30 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 34 – 36 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 46 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 53 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 60 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 61 – 63 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 74 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 84 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 90 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 102 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 119 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 131 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 142 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 148 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 155 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 166 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 174 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 181 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 184 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 197 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 198 – 200 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 208 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 215 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 222 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 241 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Analysis of the Escherichia coli genome VI: DNA sequence of the region from 92.8 through 100 minutes." Burland V.D., Plunkett G. III, Sofia H.J., Daniels D.L., Blattner F.R. Nucleic Acids Res. 23:2105-2119(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [2] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "The rlmB gene is essential for formation of Gm2251 in 23S rRNA but not for ribosome maturation in Escherichia coli." Loevgren J.M., Wikstroem P.M. J. Bacteriol. 183:6957-6960(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION, CATALYTIC ACTIVITY. |
| [5] | "The structure of the RlmB 23S rRNA methyltransferase reveals a new methyltransferase fold with a unique knot." Michel G., Sauve V., Larocque R., Li Y., Matte A., Cygler M. Structure 10:1303-1315(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS), SUBUNIT. Strain: K12 / MC1061 / ATCC 53338 / DSM 7140. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U14003 Genomic DNA. Translation: AAA97076.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC77137.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE78181.1. | ||||||||||||
| PIR | S56405. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_418601.1. NC_000913.2. YP_492322.1. NC_007779.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P63177. | ||||||||||||
| SMR | P63177. Positions 1-243. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-47866N. | ||||||||||||
| IntAct | P63177. 18 interactions. | ||||||||||||
| STRING | 511145.b4180. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P63177. | ||||||||||||
| PRIDE | P63177. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC77137; AAC77137; b4180. BAE78181; BAE78181; BAE78181. | ||||||||||||
| GeneID | 12932817. 948694. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p4066. eco:b4180. | ||||||||||||
| PATRIC | 32123935. VBIEscCol129921_4312. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB2376. | ||||||||||||
| EcoGene | EG12483. rlmB. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0566. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000218798. | ||||||||||||
| KO | K03218. | ||||||||||||
| OMA | IMGAEGK. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK11181. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:G7845-MONOMER. ECOL316407:JW4138-MONOMER. MetaCyc:G7845-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P63177. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01887. 23SrRNA_methyltr_B. | ||||||||||||
| InterPro | IPR024915. 23S_rRNA_MeTrfase_RlmB. IPR004441. rRNA_MeTrfase_TrmH. IPR001537. SpoU_MeTrfase. IPR013123. SpoU_subst-bd. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00588. SpoU_methylase. 1 hit. PF08032. SpoU_sub_bind. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00967. SpoU_sub_bind. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00186. rRNA_methyl_3. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P63177. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RLMB_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P63177 Secondary accession number(s): P39290, Q2M6C5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
