P62575 (NANA_STRPN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 50.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Sialidase A EC=3.2.1.18 Alternative name(s): Neuraminidase A | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Streptococcus pneumoniae | ||
| Taxonomic identifier | 1313 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Lactobacillales › Streptococcaceae › Streptococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 1035 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Hydrolysis of alpha-(2->3)-, alpha-(2->6)-, alpha-(2->8)- glycosidic linkages of terminal sialic acid residues in oligosaccharides, glycoproteins, glycolipids, colominic acid and synthetic substrates. |
| Subcellular location | Secreted › cell wall; Peptidoglycan-anchor Potential. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 33 family. Contains 4 BNR repeats. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell wall Secreted |
| Domain | Repeat Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Peptidoglycan-anchor |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cell surface Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cell wallInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell extracellular regionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW membraneInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | exo-alpha-(2->3)-sialidase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC exo-alpha-(2->6)-sialidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC exo-alpha-(2->8)-sialidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 53 | 53 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 54 – 1006 | 953 | Sialidase A | PRO_0000012034 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 1007 – 1035 | 29 | Removed by sortase Potential | PRO_0000012035 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 381 – 392 | 12 | BNR 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 539 – 550 | 12 | BNR 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 607 – 618 | 12 | BNR 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 672 – 683 | 12 | BNR 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 1003 – 1007 | 5 | LPXTG sorting signal Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 372 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 647 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 347 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 663 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1006 | 1 | Pentaglycyl murein peptidoglycan amidated threonine Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 327 – 330 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 359 – 361 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 365 – 368 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 379 – 384 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 394 – 396 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 414 – 422 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 424 – 426 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 429 – 436 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 453 – 455 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 460 – 463 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 500 – 502 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 525 – 529 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 535 – 542 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 555 – 558 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 585 – 591 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 594 – 598 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 603 – 610 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 622 – 625 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 635 – 637 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 647 – 652 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 658 – 662 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 669 – 674 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 686 – 688 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 699 – 702 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 711 – 714 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 726 – 731 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 737 – 743 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 765 – 769 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 778 – 784 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 786 – 790 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "A neuraminidase from Streptococcus pneumoniae has the features of a surface protein." Camara M., Boulnois G.J., Andrew P.W., Mitchell T.J. Infect. Immun. 62:3688-3695(1994) [PubMed: 8063384] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: R36A / NCTC 10319. |
| [2] | "Cloning and characterization of nanB, a second Streptococcus pneumoniae neuraminidase gene, and purification of the NanB enzyme from recombinant Escherichia coli." Berry A.M., Lock R.A., Paton J.C. J. Bacteriol. 178:4854-4860(1996) [PubMed: 8759848] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 882-1035. Strain: Serotype 6. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X72967 Genomic DNA. Translation: CAA51473.1. U43526 Genomic DNA. Translation: AAC44391.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | T30287. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P62575. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P62575. Positions 322-791. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CAZy | CBM40. Carbohydrate-Binding Module Family 40. GH33. Glycoside Hydrolase Family 33. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002860. BNR_rpt. IPR008985. ConA-like_lec_gl. IPR013320. ConA-like_subgrp. IPR004124. Glyco_hydro_33_N. IPR005877. Gpos_YSIRK. IPR001791. Laminin_G. IPR019931. LPXTG-motif_cell_wall_anchor. IPR011040. Neuraminidase. IPR001899. Surface_protein_Gram_pos_cocci. IPR023364. Trans_sialidase_dom3. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.120.200. ConA_like_subgrp. 1 hit. G3DSA:2.40.220.10. G3DSA:2.40.220.10. 1 hit. G3DSA:2.120.10.10. Neuraminidase. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02012. BNR. 4 hits. PF02973. Sialidase. 1 hit. PF04650. YSIRK_signal. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00282. LamG. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49899. ConA_like_lec_gl. 1 hit. SSF50939. Sialidase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01167. LPXTG_anchor. 1 hit. TIGR01168. YSIRK_signal. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50847. GRAM_POS_ANCHORING. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | NANA_STRPN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P62575 Secondary accession number(s): Q54722, Q59959 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with