P62374 (SYH_THET2) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 49.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Histidine--tRNA ligase EC=6.1.1.21 Alternative name(s): Histidyl-tRNA synthetase Short name=HisRS | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 262724 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Thermales › Thermaceae › Thermus |
Protein attributes
| Sequence length | 421 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | ATP + L-histidine + tRNA(His) = AMP + diphosphate + L-histidyl-tRNA(His). HAMAP MF_00127 |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. HAMAP MF_00127 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the class-II aminoacyl-tRNA synthetase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Protein biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Aminoacyl-tRNA synthetase Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | histidyl-tRNA aminoacylation Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW histidine-tRNA ligase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 421 | 421 | Histidine--tRNA ligase HAMAP MF_00127 | PRO_0000136283 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 33 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 46 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 50 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 69 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 78 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 92 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 106 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 132 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 153 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 165 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 183 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 189 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 200 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 207 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 219 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 228 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 246 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 251 – 253 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 272 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 292 – 294 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 310 – 318 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 331 – 333 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 335 – 337 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 338 – 351 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 352 – 354 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 357 – 359 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 371 – 375 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 387 – 390 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 394 – 398 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 404 – 407 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 409 – 411 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 416 – 419 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The genome sequence of the extreme thermophile Thermus thermophilus." Henne A., Brueggemann H., Raasch C., Wiezer A., Hartsch T., Liesegang H., Johann A., Lienard T., Gohl O., Martinez-Arias R., Jacobi C., Starkuviene V., Schlenczeck S., Dencker S., Huber R., Klenk H.-P., Kramer W., Merkl R., Gottschalk G., Fritz H.-J. Nat. Biotechnol. 22:547-553(2004) [PubMed: 15064768] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE017221 Genomic DNA. Translation: AAS80708.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_004335.1. NC_005835.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P62374. | ||||||||||||
| SMR | P62374. Positions 2-421. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | P62374. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 2774649. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TT_C0360 in contig AE017221_GR. | ||||||||||||
| PATRIC | 23951117. VBITheThe54392_0358. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0124. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG616575. | ||||||||||||
| OMA | IERSINC. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P62374. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00037. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | TTHE262724:TT_C0360-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00127. His_tRNA_synth. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR002314. aa-tRNA-synt_IIb_cons-dom. IPR006195. aa-tRNA-synth_II. IPR004154. Anticodon-bd. IPR015807. His-tRNA-synth_IIa_subgr. IPR004516. His-tRNA_synth_IIA. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.800. Anticodon_bd. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11476. His-tRNA_synth. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF03129. HGTP_anticodon. 1 hit. PF00587. tRNA-synt_2b. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001549. His-tRNA_synth. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52954. Anticodon_bd. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00442. HisS. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50862. AA_TRNA_LIGASE_II. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | SYH_THET2 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P62374 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Aminoacyl-tRNA synthetases List of aminoacyl-tRNA synthetase entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with