P61887 (RMLA2_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
Version 80.
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| Protein names | Recommended name: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase 2 Short name=G1P-TT 2 EC=2.7.7.24 Alternative name(s): dTDP-glucose pyrophosphorylase 2 dTDP-glucose synthase 2 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 293 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the formation of dTDP-glucose, from dTTP and glucose 1-phosphate, as well as its pyrophosphorolysis. Ref.4 |
| Catalytic activity | dTTP + alpha-D-glucose 1-phosphate = diphosphate + dTDP-glucose. |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit. |
| Pathway | Nucleotide-sugar biosynthesis; dTDP-4-acetamido-4,6-dideoxygalactose biosynthesis. Bacterial outer membrane biogenesis; enterobacterial common antigen biosynthesis. |
| Subunit structure | Homotetramer; arranged as a dimer of dimers. |
| Sequence similarities | Belongs to the glucose-1-phosphate thymidylyltransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Exopolysaccharide synthesis |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | extracellular polysaccharide biosynthetic process Inferred from direct assay Ref.4. Source: UniProtKB |
| Molecular function | glucose-1-phosphate thymidylyltransferase activity Inferred from direct assay Ref.4. Source: UniProtKB magnesium ion bindingInferred from direct assay Ref.5. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| groL | P0A6F5 | 1 | EBI-550893,EBI-543750 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 293 | 293 | Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase 2 | PRO_0000207992 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 108 | 1 | Magnesium | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 223 | 1 | Magnesium | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 5 | 1 | I → M in AAA67589. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 68 – 69 | 2 | GS → VG in AAA67589. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 130 – 131 | 2 | AT → P in AAA67589. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 14 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 18 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 25 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 28 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 43 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 53 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 55 – 57 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 65 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 71 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 79 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 92 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 97 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 106 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 112 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 123 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 136 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 145 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 149 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 156 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 175 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 185 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 194 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 206 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 214 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 223 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 244 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 257 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 272 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 273 – 275 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 277 – 284 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Analysis of the Escherichia coli genome: DNA sequence of the region from 84.5 to 86.5 minutes." Daniels D.L., Plunkett G. III, Burland V.D., Blattner F.R. Science 257:771-778(1992) [PubMed: 1379743] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [2] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "Genetic analysis of the dTDP-rhamnose biosynthesis region of the Escherichia coli VW187 (O7:K1) rfb gene cluster: identification of functional homologs of rfbB and rfbA in the rff cluster and correct location of the rffE gene." Marolda C.L., Valvano M.A. J. Bacteriol. 177:5539-5546(1995) [PubMed: 7559340] [Abstract] Cited for: FUNCTION. Strain: K12. |
| [5] | "Crystal structure of Escherichia coli glucose-1-phosphate thymidylyltransferase (RffH) complexed with dTTP and Mg2+." Sivaraman J., Sauve V., Matte A., Cygler M. J. Biol. Chem. 277:44214-44219(2002) [PubMed: 12171937] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS) OF COMPLEX WITH DTTP. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M87049 Genomic DNA. Translation: AAA67589.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76794.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77509.1. | ||||||||||||
| PIR | H65182. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_418236.1. NC_000913.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P61887. | ||||||||||||
| SMR | P61887. Positions 1-290. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P61887. 5 interactions. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000002913; EBESCP00000002913; EBESCG00000002379. EBESCT00000017325; EBESCP00000016616; EBESCG00000016381. | ||||||||||||
| GeneID | 948299. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW3763 in contig AP009048_GR. Gene locus b3789 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW3763. eco:b3789. | ||||||||||||
| PATRIC | 32123071. VBIEscCol129921_3905. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB1423. | ||||||||||||
| EcoGene | EG11454. rmlA2. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1209. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000009640. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG688195. | ||||||||||||
| OMA | EDNASFK. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P61887. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK864773. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:DTDPGLUCOSEPP2-MONOMER. MetaCyc:DTDPGLUCOSEPP2-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P61887. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR005907. G1P_thy_trans_s. IPR005835. NTP_transferase. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K00973. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR22572:SF13. PTHR22572:SF13. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00483. NTP_transferase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01207. RmlA. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RMLA2_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P61887 Secondary accession number(s): P27831, P76755, Q2M897 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with