P61277 (CATK_MACMU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 63.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Cathepsin K EC=3.4.22.38 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Macaca mulatta (Rhesus macaque) | ||
| Taxonomic identifier | 9544 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Cercopithecidae › Cercopithecinae › Macaca |
Protein attributes
| Sequence length | 329 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Closely involved in osteoclastic bone resorption and may participate partially in the disorder of bone remodeling. Displays potent endoprotease activity against fibrinogen at acid pH. May play an important role in extracellular matrix degradation By similarity. |
| Catalytic activity | Broad proteolytic activity. With small-molecule substrates and inhibitors, the major determinant of specificity is P2, which is preferably Leu, Met > Phe, and not Arg. |
| Subcellular location | Lysosome By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase C1 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Lysosome |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Thiol protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | lysosome Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | cysteine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 15 | 15 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 16 – 114 | 99 | Activation peptide | PRO_0000026299 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 115 – 329 | 215 | Cathepsin K | PRO_0000026300 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 139 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 276 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 296 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 103 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 136 ↔ 177 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 170 ↔ 210 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 269 ↔ 318 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 124 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 137 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 156 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 170 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 178 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 192 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 197 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 198 – 200 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 216 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 219 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 226 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 241 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 249 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 257 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 264 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 288 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 295 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 307 – 311 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 316 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 319 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 328 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and expression of rhesus monkey cathepsin K." Guay J., Riendeau D., Mancini J.A. Bone 25:205-209(1999) [PubMed: 10456386] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF124092 mRNA. Translation: AAD33249.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001027984.1. NM_001032812.1. | ||||||||||||
| UniGene | Mmu.3465. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P61277. | ||||||||||||
| SMR | P61277. Positions 16-329. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | P61277. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | C01.036. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P61277. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMMUT00000000786; ENSMMUP00000000728; ENSMMUG00000000537. | ||||||||||||
| GeneID | 574112. | ||||||||||||
| KEGG | mcc:574112. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 1513. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | prNOG05230. | ||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00560000076577. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG011513. | ||||||||||||
| InParanoid | P61277. | ||||||||||||
| OMA | LKVPPSH. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P61277. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000169. Pept_cys_AS. IPR013128. Peptidase_C1A. IPR000668. Peptidase_C1A_C. IPR015644. Peptidase_C1A_cathepsin-K. IPR013201. Prot_inhib_I29. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K01371. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR12411:SF55. CathpsnK_like. 1 hit. PTHR12411. Peptidase_C1A. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF08246. Inhibitor_I29. 1 hit. PF00112. Peptidase_C1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00705. PAPAIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00848. Inhibitor_I29. 1 hit. SM00645. Pept_C1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00640. THIOL_PROTEASE_ASN. 1 hit. PS00139. THIOL_PROTEASE_CYS. 1 hit. PS00639. THIOL_PROTEASE_HIS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CATK_MACMU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P61277 Secondary accession number(s): O77641 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with