##gff-version 3
P61020	UniProtKB	Initiator methionine	1	1	.	.	.	Note=Removed;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19413330;Dbxref=PMID:19413330	
P61020	UniProtKB	Chain	2	215	.	.	.	ID=PRO_0000121107;Note=Ras-related protein Rab-5B	
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P61020	UniProtKB	Binding site	46	52	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|Ref.16,ECO:0007744|PDB:2HEI	
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P61020	UniProtKB	Binding site	163	165	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|Ref.16,ECO:0007744|PDB:2HEI	
P61020	UniProtKB	Modified residue	2	2	.	.	.	Note=N-acetylthreonine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19413330;Dbxref=PMID:19413330	
P61020	UniProtKB	Modified residue	84	84	.	.	.	Note=Phosphoserine%3B by LRRK2;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29125462;Dbxref=PMID:29125462	
P61020	UniProtKB	Lipidation	212	212	.	.	.	Note=S-geranylgeranyl cysteine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P20339	
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P61020	UniProtKB	Alternative sequence	106	146	.	.	.	ID=VSP_045301;Note=In isoform 2. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:14702039;Dbxref=PMID:14702039	
P61020	UniProtKB	Mutagenesis	34	34	.	.	.	Note=Constitutively inactivated. Strongly reduces interaction with RIN2. S->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11733506;Dbxref=PMID:11733506	
P61020	UniProtKB	Mutagenesis	79	79	.	.	.	Note=Constitutively active. Q->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11733506;Dbxref=PMID:11733506	
P61020	UniProtKB	Mutagenesis	84	84	.	.	.	Note=Loss of phosphorylation. No effect on GDI1%2C GDI2%2C CHML and CHM binding. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29125462;Dbxref=PMID:29125462	
P61020	UniProtKB	Mutagenesis	84	84	.	.	.	Note=Phosphomimetic mutant. Loss of GDI1%2C GDI2%2C CHML and CHM binding. S->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:29125462;Dbxref=PMID:29125462	
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P61020	UniProtKB	Helix	170	180	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2HEI