P60759 (HIS1_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 81.
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| Protein names | Recommended name: ATP phosphoribosyltransferase Short name=ATP-PRT Short name=ATP-PRTase EC=2.4.2.17 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 284 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the condensation of ATP and 5-phosphoribose 1-diphosphate to form N'-(5'-phosphoribosyl)-ATP (PR-ATP). Has a crucial role in the pathway because the rate of histidine biosynthesis seems to be controlled primarily by regulation of HisG enzymatic activity By similarity. HAMAP-Rule MF_00079 |
| Catalytic activity | 1-(5-phospho-D-ribosyl)-ATP + diphosphate = ATP + 5-phospho-alpha-D-ribose 1-diphosphate. HAMAP-Rule MF_00079 |
| Cofactor | Magnesium. |
| Enzyme regulation | Feedback inhibited by histidine. Also inhibited by AMP. HAMAP-Rule MF_00079 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-histidine biosynthesis; L-histidine from 5-phospho-alpha-D-ribose 1-diphosphate: step 1/9. HAMAP-Rule MF_00079 |
| Subunit structure | Equilibrium between an active dimeric form, an inactive hexameric form and higher aggregates. Interconversion between the various forms is largely reversible and is influenced by the natural substrates and inhibitors of the enzyme. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the ATP phosphoribosyltransferase family. Long subfamily. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 284 | 284 | ATP phosphoribosyltransferase HAMAP-Rule MF_00079 | PRO_0000151857 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 10 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 22 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 38 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 39 – 42 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 48 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 52 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 59 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 68 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 75 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 84 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 88 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 97 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 107 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 115 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 127 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 135 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 145 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 159 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 164 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 177 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 184 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 209 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 220 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 223 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 230 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 236 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 241 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 255 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 256 – 258 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 268 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 277 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX842578 Genomic DNA. Translation: CAB10710.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK46464.1. AL123456 Genomic DNA. Translation: CCP44896.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | D70513. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_216637.1. NC_000962.3. NP_336650.1. NC_002755.2. YP_006515537.1. NC_018143.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P60759. | ||||||||||||||||||
| SMR | P60759. Positions 1-284. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| STRING | 83332.Rv2121c. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | P60759. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAK46464; AAK46464; MT2181. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 13316928. 888689. 924287. | ||||||||||||||||||
| KEGG | mtc:MT2181. mtu:Rv2121c. mtv:RVBD_2121c. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 18126552. VBIMycTub22151_2389. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| TubercuList | Rv2121c. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0040. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000223250. | ||||||||||||||||||
| KO | K00765. | ||||||||||||||||||
| OMA | VATEFPN. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00489. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00031; UER00006. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.30.70.120. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00079. HisG_Long. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013820. ATP_PRibTrfase_cat. IPR018198. ATP_PRibTrfase_CS. IPR001348. ATP_PRibTrfase_HisG. IPR020621. ATP_PRibTrfase_HisG_long. IPR013115. HisG_C. IPR011322. N-reg_PII-like_a/b. IPR015867. N-reg_PII/ATP_PRibTrfase_C. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR21403. PTHR21403. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01634. HisG. 1 hit. PF08029. HisG_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF54913. N-reg_PII-like_a/b. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00070. hisG. 1 hit. TIGR03455. HisG_C-term. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01316. ATP_P_PHORIBOSYLTR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| BindingDB | P60759. | ||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL6086. | ||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00131. Adenosine monophosphate. | ||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P60759. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | HIS1_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P60759 Secondary accession number(s): L0TBL0, O33256 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Mycobacterium tuberculosis strains ATCC 25618 / H37Rv and CDC 1551 / Oshkosh Mycobacterium tuberculosis strains ATCC 25618 / H37Rv and CDC 1551 / Oshkosh: entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
