P60712 (ACTB_BOVIN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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November 16, 2011.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Actin, cytoplasmic 1 Alternative name(s): Beta-actin Cleaved into the following chain: | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bos taurus (Bovine) | ||
| Taxonomic identifier | 9913 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Ruminantia › Pecora › Bovidae › Bovinae › Bos |
Protein attributes
| Sequence length | 375 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Actins are highly conserved proteins that are involved in various types of cell motility and are ubiquitously expressed in all eukaryotic cells. |
| Subunit structure | Polymerization of globular actin (G-actin) leads to a structural filament (F-actin) in the form of a two-stranded helix. Each actin can bind to 4 others. Identified in a mRNP granule complex, at least composed of ACTB, ACTN4, DHX9, ERG, HNRNPA1, HNRNPA2B1, HNRNPAB, HNRNPD, HNRNPL, HNRNPR, HNRNPU, HSPA1, HSPA8, IGF2BP1, ILF2, ILF3, NCBP1, NCL, PABPC1, PABPC4, PABPN1, RPLP0, RPS3, RPS3A, RPS4X, RPS8, RPS9, SYNCRIP, TROVE2, YBX1 and untranslated mRNAs. Component of the BAF complex, which includes at least actin (ACTB), ARID1A, ARID1B/BAF250, SMARCA2, SMARCA4/BRG1, ACTL6A/BAF53, ACTL6B/BAF53B, SMARCE1/BAF57 SMARCC1/BAF155, SMARCC2/BAF170, SMARCB1/SNF5/INI1, and one or more of SMARCD1/BAF60A, SMARCD2/BAF60B, or SMARCD3/BAF60C. In muscle cells, the BAF complex also contains DPF3. Found in a complex with XPO6, Ran, ACTB and PFN1. Component of the MLL5-L complex, at least composed of MLL5, STK38, PPP1CA, PPP1CB, PPP1CC, HCFC1, ACTB and OGT. Interacts with XPO6 and EMD. Interacts with ERBB2 By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm › cytoskeleton. Note: Localized in cytoplasmic mRNP granules containing untranslated mRNAs By similarity. |
| Post-translational modification | ISGylated By similarity. |
| Miscellaneous | In vertebrates 3 main groups of actin isoforms, alpha, beta and gamma have been identified. The alpha actins are found in muscle tissues and are a major constituent of the contractile apparatus. The beta and gamma actins coexist in most cell types as components of the cytoskeleton and as mediators of internal cell motility. |
| Sequence similarities | Belongs to the actin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm Cytoskeleton |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| PTM | Acetylation Methylation Phosphoprotein Ubl conjugation |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | chaperone mediated protein folding independent of cofactor Traceable author statement. Source: Reactome |
| Cellular component | NuA4 histone acetyltransferase complex Inferred from sequence or structural similarity. Source: AgBase cytoskeletonInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell cytosolTraceable author statement. Source: Reactome |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 375 | 375 | Actin, cytoplasmic 1 | PRO_0000367066 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed; alternate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 375 | 374 | Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed | PRO_0000000757 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | N-acetylmethionine; in Actin, cytoplasmic 1; alternate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylaspartate; in Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 53 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 73 | 1 | Tele-methylhistidine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 91 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 166 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 169 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 198 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 218 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 294 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 318 | 1 | Phosphothreonine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 126 | 1 | T → A in AAI42414. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 204 – 206 | 3 | AER → GRA in AAM98378. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 281 | 1 | S → F in AAM98378. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 12 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 14 – 21 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 32 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 38 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 54 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 61 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 62 – 64 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 68 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 91 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 92 – 94 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 100 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 107 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 125 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 136 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 144 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 155 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 166 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 174 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 179 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 193 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 196 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 204 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 216 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 231 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 236 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 241 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 245 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 251 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 256 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 260 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 267 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 284 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 293 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 297 – 301 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 304 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 318 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 333 – 336 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 338 – 346 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 354 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 356 – 358 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 359 – 365 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 369 – 373 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Bovine mammary gene expression profiling using a cDNA microarray enhanced for mammary-specific transcripts." Suchyta S.P., Sipkovsky S., Halgren R.G., Kruska R., Elftman M., Weber-Nielsen M., Vandehaar M.J., Xiao L., Tempelman R.J., Coussens P.M. Physiol. Genomics 16:8-18(2003) [PubMed: 14559974] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Mammary gland. |
| [2] | "Characterization of 954 bovine full-CDS cDNA sequences." Harhay G.P., Sonstegard T.S., Keele J.W., Heaton M.P., Clawson M.L., Snelling W.M., Wiedmann R.T., Van Tassell C.P., Smith T.P.L. BMC Genomics 6:166-166(2005) [PubMed: 16305752] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. |
| [3] | NIH - Mammalian Gene Collection (MGC) project Submitted (JUN-2007) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: Crossbred X Angus and Hereford. Tissue: Ileum and Thymus. |
| [4] | "Actin amino-acid sequences. Comparison of actins from calf thymus, bovine brain, and SV40-transformed mouse 3T3 cells with rabbit skeletal muscle actin." Vandekerckhove J., Weber K. Eur. J. Biochem. 90:451-462(1978) [PubMed: 213279] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-375. Tissue: Brain. |
| [5] | "Regulation of protein synthesis in mitogen-activated bovine lymphocytes. Analysis of actin-specific and total mRNA accumulation and utilization." Degen J.L., Neubauer M.G., Friezner Degen S.J., Seyfried C.E., Morris D.R. J. Biol. Chem. 258:12153-12162(1983) [PubMed: 6195151] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 77-228 AND 345-375. |
| [6] | "The structure of crystalline profilin-beta-actin." Schutt C.E., Myslik J.C., Rozycki M.D., Goonesekere N.C.W., Lindberg U. Nature 365:810-816(1993) [PubMed: 8413665] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.55 ANGSTROMS) OF COMPLEX WITH PROFILIN. |
| [7] | "The structure of an open state of beta-actin at 2.65-A resolution." Chik J.K., Lindberg U., Schutt C.E. J. Mol. Biol. 263:607-623(1996) [PubMed: 8918942] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.65 ANGSTROMS) OF COMPLEX WITH PROFILIN. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AY141970 mRNA. Translation: AAM98378.1. BT030480 mRNA. Translation: ABQ12920.1. BC102948 mRNA. Translation: AAI02949.1. BC142413 mRNA. Translation: AAI42414.1. K00622 mRNA. Translation: AAA30352.1. K00623 mRNA. Translation: AAA30353.1. | ||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00698900. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | ATBOB. E14185. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_776404.2. NM_173979.3. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Bt.14186. Bt.38667. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P60712. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P60712. Positions 2-375. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| STRING | P60712. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P60712. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 280979. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | bta:280979. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CTD | 60. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | maNOG18915. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG003771. | ||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P60712. | ||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG41JZC9. | ||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P60712. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_108005. Metabolism of proteins. REACT_17056. Cooperation of Prefoldin and TriC/CCT in actin and tubulin folding. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR004000. Actin-like. IPR020902. Actin/actin-like_CS. IPR004001. Actin_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K05692. | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11937. Actin_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00022. Actin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00190. ACTIN. | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00268. ACTIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00406. ACTINS_1. 1 hit. PS00432. ACTINS_2. 1 hit. PS01132. ACTINS_ACT_LIKE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ACTB_BOVIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P60712 Secondary accession number(s): A5D961 Q8MIJ0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with