P60390 (RSMH_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
Version 88.
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| Protein names | Recommended name: Ribosomal RNA small subunit methyltransferase H EC=2.1.1.199 Alternative name(s): 16S rRNA m(4)C1402 methyltransferase rRNA (cytosine-N(4)-)-methyltransferase RsmH | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 313 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Specifically methylates the N4 position of cytidine in position 1402 (C1402) of 16S rRNA. In vitro, active on the assembled 30S subunit, but not naked 16S rRNA or 70S ribosomes. Ref.6 Ref.8 |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + cytosine(1402) in 16S rRNA = S-adenosyl-L-homocysteine + N(4)-methylcytosine(1402) in 16S rRNA. Ref.8 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the methyltransferase superfamily. RsmH family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | rRNA processing |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | rRNA base methylation Inferred from mutant phenotype Ref.8. Source: EcoCyc |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from direct assay Ref.6. Source: EcoCyc |
| Molecular_function | rRNA (cytosine-N4-)-methyltransferase activity Inferred from direct assay Ref.8. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| prs | P0A717 | 1 | EBI-526651,EBI-906827 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 313 | 313 | Ribosomal RNA small subunit methyltransferase H HAMAP-Rule MF_01007 | PRO_0000108620 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 35 – 37 | 3 | S-adenosyl-L-methionine binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 55 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 79 | 1 | S-adenosyl-L-methionine; via amide nitrogen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 101 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 108 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 10 – 12 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 18 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 30 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 42 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 56 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 64 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 77 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 88 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 101 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 110 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 114 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 120 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 142 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 156 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 174 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 190 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 213 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 229 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 230 – 242 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 255 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 281 – 287 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 296 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 300 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 304 – 310 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X52063 Genomic DNA. Translation: CAA36283.1. X55034 Genomic DNA. Translation: CAA38859.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73193.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAB96650.1. K00137 Genomic DNA. No translation available. | ||||||||||||
| PIR | QQECFT. JH0092. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_414624.1. NC_000913.2. YP_488387.1. NC_007779.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P60390. | ||||||||||||
| SMR | P60390. Positions 8-313. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-35840N. | ||||||||||||
| IntAct | P60390. 5 interactions. | ||||||||||||
| STRING | 511145.b0082. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P60390. | ||||||||||||
| PRIDE | P60390. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC73193; AAC73193; b0082. BAB96650; BAB96650; BAB96650. | ||||||||||||
| GeneID | 12932645. 944806. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p0081. eco:b0082. | ||||||||||||
| PATRIC | 32115269. VBIEscCol129921_0086. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB1077. | ||||||||||||
| EcoGene | EG11085. rsmH. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0275. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000049778. | ||||||||||||
| KO | K03438. | ||||||||||||
| OMA | NPATRAF. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00050. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG11085-MONOMER. ECOL316407:JW0080-MONOMER. MetaCyc:EG11085-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P60390. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 1.10.150.170. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_01007. 16SrRNA_methyltr_H. | ||||||||||||
| InterPro | IPR002903. SAM-dep_MeTrfase_MraW. IPR023397. SAM-dep_MeTrfase_MraW_recog. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11265. PTHR11265. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01795. Methyltransf_5. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF004486. MraW. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF81799. SSF81799. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00006. TIGR00006. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RSMH_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P60390 Secondary accession number(s): P18595 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
