P60355 (MCAT_LACPN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 29, 2013.
Version 52.
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| Protein names | Recommended name: Manganese catalase EC=1.11.1.6 Alternative name(s): Pseudocatalase |
| Organism | Lactobacillus plantarum |
| Taxonomic identifier | 1590 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Lactobacillales › Lactobacillaceae › Lactobacillus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 266 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2 H2O2 = O2 + 2 H2O. |
| Cofactor | Binds 1 calcium ion per subunit. Binds 2 manganese ions per subunit. |
| Subunit structure | Homohexamer. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the manganese catalase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Calcium Manganese Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase Peroxidase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular_function | catalase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC transition metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 266 | 266 | Manganese catalase | PRO_0000096155 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 35 | 1 | Manganese 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 57 | 1 | Calcium | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 61 | 1 | Calcium | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 66 | 1 | Manganese 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 66 | 1 | Manganese 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 69 | 1 | Manganese 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 148 | 1 | Manganese 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 181 | 1 | Manganese 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 218 | 1 | Calcium | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 220 | 1 | Calcium; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 222 | 1 | Calcium; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 42 | 1 | Y → F: Loss of activity. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 4 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 30 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 48 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 80 | 28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 81 – 83 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 93 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 103 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 110 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 115 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 130 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 159 | 23 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 196 | 32 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 201 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 205 – 207 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 212 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 217 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 228 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 244 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 261 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular cloning of manganese catalase from Lactobacillus plantarum." Igarashi T., Kono Y., Tanaka K. J. Biol. Chem. 271:29521-29524(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 1-32 AND 67-86. Strain: ATCC 14431 / T-1043-5. |
| [2] | "Crystal structure of manganese catalase from Lactobacillus plantarum." Barynin V.V., Whittaker M.M., Antonyuk S.V., Lamzin V.S., Harrison P.M., Artymiuk P.J., Whittaker J.W. Structure 9:725-738(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.4 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
| [3] | "Outer sphere mutagenesis of Lactobacillus plantarum manganese catalase disrupts the cluster core. Mechanistic implications." Whittaker M.M., Barynin V.V., Igarashi T., Whittaker J.W. Eur. J. Biochem. 270:1102-1116(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.33 ANGSTROMS), MUTAGENESIS OF TYR-42. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D87070 Genomic DNA. Translation: BAA13239.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P60355. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P60355. Positions 1-266. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| PeroxiBase | 3978. LplMnCat01. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.20.1260.10. 1 hit. 3.30.1530.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR009078. Ferritin-like_SF. IPR012347. Ferritin-rel. IPR007760. Mn_catalase. IPR027407. Mn_catalase_dom2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF05067. Mn_catalase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF47240. Ferritin/RR_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P60355. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MCAT_LACPN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P60355 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
