P60061 (ADIC_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Arginine/agmatine antiporter | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 445 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Major component of the acid-resistance (AR) system allowing enteric pathogens to survive the acidic environment in the stomach By similarity. Exchanges extracellular arginine for its intracellular decarboxylation product agmatine (Agm) thereby expelling intracellular protons. Ref.4 Ref.5 |
| Subcellular location | |
| Induction | By acidic conditions. Ref.4 |
| Sequence similarities | Belongs to the amino acid-polyamine-organocation (APC) superfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid transport Antiport Transport |
| Cellular component | Cell inner membrane Cell membrane Membrane |
| Domain | Transmembrane Transmembrane helix |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | intracellular pH elevation Inferred from mutant phenotype Ref.4. Source: EcoCyc response to acidInferred from mutant phenotype Ref.4. Source: EcoliWiki |
| Cellular component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW intracellularInferred from mutant phenotype Ref.4. Source: GOC plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | amino acid transmembrane transporter activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro solute:solute antiporter activityInferred from direct assay. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 445 | 445 | Arginine/agmatine antiporter | PRO_0000054230 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1 – 9 | 9 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 10 – 30 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 31 – 38 | 8 | Periplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 39 – 59 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 60 – 98 | 39 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 99 – 119 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 120 – 122 | 3 | Periplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 123 – 143 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 144 – 152 | 9 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 153 – 173 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 174 – 196 | 23 | Periplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 197 – 217 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 218 – 225 | 8 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 226 – 246 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 247 – 275 | 29 | Periplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 276 – 296 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 297 – 321 | 25 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 322 – 342 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 343 – 355 | 13 | Periplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 356 – 376 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 377 – 385 | 9 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 386 – 406 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 407 – 408 | 2 | Periplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 409 – 429 | 21 | Helical; Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 430 – 445 | 16 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 22 | 1 | Substrate Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 26 | 1 | Substrate Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 93 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 208 | 1 | Substrate Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 365 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 208 | 1 | Proposed to be the sensor amino acid remaining protonated at periplasmic pH but undergoing deprotonation at cytoplasmic pH By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 6 – 8 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 19 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 35 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 50 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 66 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 80 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 98 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 106 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 114 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 119 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 141 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 162 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 180 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 200 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 203 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 212 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 219 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 228 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 246 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 256 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 269 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 277 – 283 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 294 – 296 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 300 – 306 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 315 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 339 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 360 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 362 – 374 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 384 – 402 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 408 – 428 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 429 – 431 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Analysis of the Escherichia coli genome VI: DNA sequence of the region from 92.8 through 100 minutes." Burland V.D., Plunkett G. III, Sofia H.J., Daniels D.L., Blattner F.R. Nucleic Acids Res. 23:2105-2119(1995) [PubMed: 7610040] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [2] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA], SEQUENCE REVISION. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "YjdE (AdiC) is the arginine:agmatine antiporter essential for arginine-dependent acid resistance in Escherichia coli." Gong S., Richard H., Foster J.W. J. Bacteriol. 185:4402-4409(2003) [PubMed: 12867448] [Abstract] Cited for: FUNCTION, INDUCTION. Strain: K12. |
| [5] | "Arginine-agmatine antiporter in extreme acid resistance in Escherichia coli." Iyer R., Williams C., Miller C. J. Bacteriol. 185:6556-6561(2003) [PubMed: 14594828] [Abstract] Cited for: FUNCTION. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [6] | "Global topology analysis of the Escherichia coli inner membrane proteome." Daley D.O., Rapp M., Granseth E., Melen K., Drew D., von Heijne G. Science 308:1321-1323(2005) [PubMed: 15919996] [Abstract] Cited for: TOPOLOGY [LARGE SCALE ANALYSIS]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U14003 Genomic DNA. Translation: AAA97015.1. Frameshift. U14003 Genomic DNA. Translation: AAA97014.1. Frameshift. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC77076.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE78117.1. | ||||||||||||
| PIR | B65221. S56343. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_418539.1. NC_000913.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P60061. | ||||||||||||
| SMR | P60061. Positions 5-440. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| TCDB | 2.A.3.2.5. amino acid-polyamine-organocation (APC) family. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000003768; EBESCP00000003768; EBESCG00000003079. EBESCT00000018190; EBESCP00000017481; EBESCG00000017245. | ||||||||||||
| GeneID | 948628. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW4076 in contig AP009048_GR. Gene locus b4115 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW4076. eco:b4115. | ||||||||||||
| PATRIC | 32123795. VBIEscCol129921_4246. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB2355. | ||||||||||||
| EcoGene | EG12462. adiC. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0531. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000009006. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG586921. | ||||||||||||
| OMA | MSPSASE. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P60061. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK10644. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:YJDE-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P60061. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR004841. AA-permease_dom. IPR002293. AA/rel_permease1. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K03759. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11785. AA/rel_permease1. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00324. AA_permease. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF006060. AA_transporter. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ADIC_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P60061 Secondary accession number(s): P39268, P39269, Q2M6I9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with