Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P60053 (ALF1_PORGI)
Last modified
November 3, 2009.
Version 45.
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90%,
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Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Fructose-bisphosphate aldolase class 1 EC=4.1.2.13 Alternative name(s): Fructose-biphosphate aldolase class I Short name=FBP aldolase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Porphyromonas gingivalis (Bacteroides gingivalis) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 837 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Bacteroidetes › Bacteroidia › Bacteroidales › Porphyromonadaceae › Porphyromonas |
Protein attributes
| Sequence length | 293 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-fructose 1,6-bisphosphate = glycerone phosphate + D-glyceraldehyde 3-phosphate. HAMAP MF_00729 |
| Pathway | Carbohydrate degradation; glycolysis; D-glyceraldehyde 3-phosphate and glycerone phosphate from D-glucose: step 4/4. HAMAP MF_00729 |
| Sequence similarities | Belongs to the class I fructose-bisphosphate aldolase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular function | fructose-bisphosphate aldolase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 293 | 293 | Fructose-bisphosphate aldolase class 1 HAMAP MF_00729 | PRO_0000216902 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 176 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 211 | 1 | Schiff-base intermediate with dihydroxyacetone-P By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1 – 11 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 14 – 19 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 25 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 32 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 39 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 59 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 64 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 73 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 78 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 82 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 95 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 102 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 132 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 144 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 167 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 168 – 170 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 179 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 203 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 213 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 218 – 221 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 225 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 230 – 236 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 249 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 256 – 260 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 264 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 273 – 292 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of the oral pathogenic bacterium Porphyromonas gingivalis strain W83." Nelson K.E., Fleischmann R.D., DeBoy R.T., Paulsen I.T., Fouts D.E., Eisen J.A., Daugherty S.C., Dodson R.J., Durkin A.S., Gwinn M.L., Haft D.H., Kolonay J.F., Nelson W.C., Mason T.M., Tallon L., Gray J., Granger D., Tettelin H. Fraser C.M.J. Bacteriol. 185:5591-5601(2003) [PubMed: 12949112] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC BAA-308 / W83. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE015924 Genomic DNA. Translation: AAQ66757.1. | |||||||||||||
| RefSeq | NP_905858.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 2552379. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PG_1755 in contig AE015924_GR. | ||||||||||||
| KEGG | pgi:PG1755. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|242619.1.peg.1499. | ||||||||||||
| TIGR | PG_1755. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P60053. | ||||||||||||
| OMA | GTKMRSV. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | PGIN242619:PG1755-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 4.1.2.13. 18777. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00729. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR000741. Aldolase_I. IPR013785. Aldolase_TIM. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00158. ALDOLASE_CLASS_I. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALF1_PORGI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P60053 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


