P58718 (PDXA2_SALTY) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 80.
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| Protein names | Recommended name: 4-hydroxythreonine-4-phosphate dehydrogenase 2 EC=1.1.1.262 Alternative name(s): 4-(phosphohydroxy)-L-threonine dehydrogenase 2 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 99287 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 327 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the NAD(P)-dependent oxidation of 4-(phosphohydroxy)-L-threonine (HTP) into 2-amino-3-oxo-4-(phosphohydroxy)butyric acid which spontaneously decarboxylates to form 3-amino-2-oxopropyl phosphate (AHAP) By similarity. HAMAP-Rule MF_00536 |
| Catalytic activity | 4-phosphonooxy-L-threonine + NAD+ = 3-amino-2-oxopropyl phosphate + CO2 + NADH. HAMAP-Rule MF_00536 |
| Cofactor | Binds 1 divalent metal cation per subunit. Can use ions such as zinc, magnesium or cobalt By similarity. |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; pyridoxine 5'-phosphate biosynthesis; pyridoxine 5'-phosphate from D-erythrose 4-phosphate: step 4/5. HAMAP-Rule MF_00536 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.2 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Miscellaneous | The active site is located at the dimer interface By similarity. HAMAP-Rule MF_00536 |
| Sequence similarities | Belongs to the PdxA family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Pyridoxine biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Cobalt Magnesium Metal-binding NAD NADP Zinc |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | pyridoxal phosphate biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP pyridoxine biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | 4-hydroxythreonine-4-phosphate dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP NAD bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro cobalt ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 327 | 327 | 4-hydroxythreonine-4-phosphate dehydrogenase 2 HAMAP-Rule MF_00536 | PRO_0000188828 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 169 | 1 | Divalent metal cation; shared with dimeric partner By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 213 | 1 | Divalent metal cation; shared with dimeric partner By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 268 | 1 | Divalent metal cation; shared with dimeric partner By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 139 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 140 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 276 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 285 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 294 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 6 – 9 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 13 – 16 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 25 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 28 – 32 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 39 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 49 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 63 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 66 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 78 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 86 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 112 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 121 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 131 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 146 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 157 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 166 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 178 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 197 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 208 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 214 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 226 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 236 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 237 – 239 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 246 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 256 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 267 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 277 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 288 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 298 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 303 – 309 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 314 – 326 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
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| [1] | "Complete genome sequence of Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2." McClelland M., Sanderson K.E., Spieth J., Clifton S.W., Latreille P., Courtney L., Porwollik S., Ali J., Dante M., Du F., Hou S., Layman D., Leonard S., Nguyen C., Scott K., Holmes A., Grewal N., Mulvaney E. Wilson R.K.Nature 413:852-856(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720. |
| [2] | "The structure of a putative 4-hydroxythreonine-4-phosphate dehydrogenase from Salmonella typhimurium." Midwest center for structural genomics (MCSG) Submitted (AUG-2006) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE006468 Genomic DNA. Translation: AAL19127.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_459168.1. NC_003197.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P58718. | ||||||||||||
| SMR | P58718. Positions 2-327. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 99287.STM0163. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P58718. | ||||||||||||
| PRIDE | P58718. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAL19127; AAL19127; STM0163. | ||||||||||||
| GeneID | 1251681. | ||||||||||||
| KEGG | stm:STM0163. | ||||||||||||
| PATRIC | 32378607. VBISalEnt20916_0173. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1995. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000221593. | ||||||||||||
| KO | K00097. | ||||||||||||
| OMA | MFPGHTE. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK03371. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| UniPathway | UPA00244; UER00312. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.718.10. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00536. PdxA. | ||||||||||||
| InterPro | IPR024084. IsoPropMal-DH-like_dom. IPR005255. PyrdxlP_synth_PdxA. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF04166. PdxA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00557. pdxA. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P58718. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PDXA2_SALTY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P58718 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
