P58581 (GSHB_SALTI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 83.
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| Protein names | Recommended name: Glutathione synthetase EC=6.3.2.3 Alternative name(s): GSH synthetase Short name=GSH-S Short name=GSHase Glutathione synthase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Salmonella typhi [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 90370 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 315 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Inferred from homology |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | ATP + gamma-L-glutamyl-L-cysteine + glycine = ADP + phosphate + glutathione. HAMAP-Rule MF_00162 |
| Cofactor | Binds 1 magnesium or manganese ion per subunit By similarity. |
| Pathway | Sulfur metabolism; glutathione biosynthesis; glutathione from L-cysteine and L-glutamate: step 2/2. HAMAP-Rule MF_00162 |
| Sequence similarities | Belongs to the prokaryotic GSH synthase family. Contains 1 ATP-grasp domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glutathione biosynthesis |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Manganese Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular_component | cytosol Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP glutathione synthase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP manganese ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 315 | 315 | Glutathione synthetase HAMAP-Rule MF_00162 | PRO_0000197483 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 125 – 310 | 186 | ATP-grasp | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 151 – 207 | 57 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 281 | 1 | Magnesium or manganese By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 283 | 1 | Magnesium or manganese By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 7 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 11 – 13 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 16 – 18 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 31 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 38 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 42 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 46 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 59 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 76 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 79 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 85 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 107 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 114 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 121 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 134 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 142 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 154 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 161 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 173 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 188 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 189 – 192 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 199 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 205 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 214 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 225 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 236 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 246 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 265 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 269 – 275 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 278 – 283 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 296 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 314 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of a multiple drug resistant Salmonella enterica serovar Typhi CT18." Parkhill J., Dougan G., James K.D., Thomson N.R., Pickard D., Wain J., Churcher C.M., Mungall K.L., Bentley S.D., Holden M.T.G., Sebaihia M., Baker S., Basham D., Brooks K., Chillingworth T., Connerton P., Cronin A., Davis P. Barrell B.G.Nature 413:848-852(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: CT18. |
| [2] | "Comparative genomics of Salmonella enterica serovar Typhi strains Ty2 and CT18." Deng W., Liou S.-R., Plunkett G. III, Mayhew G.F., Rose D.J., Burland V., Kodoyianni V., Schwartz D.C., Blattner F.R. J. Bacteriol. 185:2330-2337(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700931 / Ty2. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AL627277 Genomic DNA. Translation: CAD02919.1. AE014613 Genomic DNA. Translation: AAO70559.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_806699.1. NC_004631.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P58581. | ||||||||||||
| SMR | P58581. Positions 1-313. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 220341.STY3248. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P58581. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAO70559; AAO70559; t3007. CAD02919; CAD02919; CAD02919. | ||||||||||||
| GeneID | 1067570. | ||||||||||||
| KEGG | stt:t3007. | ||||||||||||
| PATRIC | 18544572. VBISalEnt120419_3312. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0189. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000265022. | ||||||||||||
| KO | K01920. | ||||||||||||
| OMA | WMRKDPP. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05246. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| UniPathway | UPA00142; UER00210. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.30.1490.20. 1 hit. 3.30.470.20. 1 hit. 3.40.50.20. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00162. GSH-S. | ||||||||||||
| InterPro | IPR011761. ATP-grasp. IPR013815. ATP_grasp_subdomain_1. IPR013816. ATP_grasp_subdomain_2. IPR006284. Glut_synth_pro. IPR004218. GSHS_ATP-bd. IPR004215. GSHS_N. IPR016185. PreATP-grasp_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF02955. GSH-S_ATP. 1 hit. PF02951. GSH-S_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52440. PreATP-grasp-like. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01380. glut_syn. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50975. ATP_GRASP. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GSHB_SALTI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P58581 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
