P58315 (ALF1_THETE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 47.
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| Protein names | Recommended name: Fructose-bisphosphate aldolase class 1 EC=4.1.2.13 Alternative name(s): Fructose-biphosphate aldolase class I Short name=FBP aldolase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Thermoproteus tenax | ||
| Taxonomic identifier | 2271 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Archaea › Crenarchaeota › Thermoprotei › Thermoproteales › Thermoproteaceae › Thermoproteus |
Protein attributes
| Sequence length | 263 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-fructose 1,6-bisphosphate = glycerone phosphate + D-glyceraldehyde 3-phosphate. |
| Enzyme regulation | Activated by citrate. |
| Subunit structure | Homooligomer. |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable. |
| Sequence similarities | Belongs to the DeoC/FbaB aldolase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | fructose-bisphosphate aldolase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 263 | 263 | Fructose-bisphosphate aldolase class 1 | PRO_0000138952 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 177 | 1 | Schiff-base intermediate with dihydroxyacetone-P By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4 – 12 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 22 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 28 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 35 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 41 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 53 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 60 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 68 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 73 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 78 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 96 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 103 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 113 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 137 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 145 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 171 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 178 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 193 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 194 – 196 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 202 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 222 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 231 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 235 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 251 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Archaeal fructose-1,6-bisphosphate aldolases constitute a new family of archaeal type class I aldolases." Siebers B., Brinkmann H., Doerr C., Tjaden B., Lilie H., van der Oost J., Verhees C.H. J. Biol. Chem. 276:28710-28718(2001) [PubMed: 11387336] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], CHARACTERIZATION. Strain: Kra 1 / DSM 2078. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AJ310483 Genomic DNA. Translation: CAC48235.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_004892990.1. NC_016070.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P58315. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P58315. Positions 2-255. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 11262157. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR002915. DeoC/AroFGH_arch. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01791. DeoC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALF1_THETE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P58315 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with