P57005 (SODC_NEIMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 97.
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| Protein names | Recommended name: Superoxide dismutase [Cu-Zn] EC=1.15.1.1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Neisseria meningitidis serogroup A / serotype 4A (strain Z2491) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 122587 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Neisseriales › Neisseriaceae › Neisseria › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 186 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Destroys radicals which are normally produced within the cells and which are toxic to biological systems By similarity. |
| Catalytic activity | 2 superoxide + 2 H+ = O2 + H2O2. |
| Cofactor | Binds 1 copper ion per subunit By similarity. Binds 1 zinc ion per subunit By similarity. |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Subcellular location | Periplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the Cu-Zn superoxide dismutase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Signal |
| Ligand | Copper Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Antioxidant Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | superoxide metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular_component | periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | metal ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW superoxide dismutase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 22 | 22 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 23 – 186 | 164 | Superoxide dismutase [Cu-Zn] | PRO_0000032833 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 79 | 1 | Copper; catalytic By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 81 | 1 | Copper; catalytic By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 104 | 1 | Copper; catalytic By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 104 | 1 | Zinc; structural By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 113 | 1 | Zinc; structural By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 122 | 1 | Zinc; structural By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 125 | 1 | Zinc; structural By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 160 | 1 | Copper; catalytic By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 86 ↔ 182 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 40 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 43 – 45 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 58 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 68 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 76 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 84 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 96 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 101 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 131 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 152 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 162 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 171 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 175 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 185 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete DNA sequence of a serogroup A strain of Neisseria meningitidis Z2491." Parkhill J., Achtman M., James K.D., Bentley S.D., Churcher C.M., Klee S.R., Morelli G., Basham D., Brown D., Chillingworth T., Davies R.M., Davis P., Devlin K., Feltwell T., Hamlin N., Holroyd S., Jagels K., Leather S. Barrell B.G.Nature 404:502-506(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Z2491. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AL157959 Genomic DNA. Translation: CAM08755.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | E81855. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_002342924.1. NC_003116.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P57005. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P57005. Positions 32-186. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 122587.NMA1617. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | CAM08755; CAM08755; NMA1617. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 908006. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | nma:NMA1617. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 20364347. VBINeiMen132687_1877. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG2032. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000263449. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K04565. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | NTNSHQG. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK870677. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | NMEN122587:GI3Q-1427-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.60.40.200. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR024134. SOD_Cu/Zn_/chaperones. IPR018152. SOD_Cu/Zn_BS. IPR001424. SOD_Cu_Zn_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10003. PTHR10003. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00080. Sod_Cu. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49329. SOD_Cu_Zn. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00087. SOD_CU_ZN_1. 1 hit. PS00332. SOD_CU_ZN_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P57005. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SODC_NEIMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P57005 Secondary accession number(s): A1ISJ6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
