P56740 (FOLB_STAAU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 57.
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| Protein names | Recommended name: Dihydroneopterin aldolase Short name=DHNA EC=4.1.2.25 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Staphylococcus aureus | ||
| Taxonomic identifier | 1280 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Staphylococcus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 121 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the conversion of 7,8-dihydroneopterin to 6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin. |
| Catalytic activity | 2-amino-4-hydroxy-6-(D-erythro-1,2,3-trihydroxypropyl)-7,8-dihydropteridine = 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyl-7,8-dihydropteridine + glycolaldehyde. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homooctamer. Four molecules assemble into a ring, and two rings come together to give a cylinder with a hole of at least 13 a diameter. |
| Sequence similarities | Belongs to the DHNA family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Folate biosynthesis |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | folic acid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW tetrahydrofolate biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Molecular_function | dihydroneopterin aldolase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 121 | 121 | Dihydroneopterin aldolase | PRO_0000168283 | |||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 14 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 19 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 25 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 37 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 45 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 50 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 65 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 68 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 87 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 102 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 119 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||
Sequences
References
| [1] | "Crystal structure and reaction mechanism of 7,8-dihydroneopterin aldolase from Staphylococcus aureus." Hennig M., D'Arcy A., Hampele I.C., Page M.G., Oefner C., Dale G.E. Nat. Struct. Biol. 5:357-362(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS). Strain: ATCC 25923 / DSM 1104 / Seattle 1945 / FO 14462 / JCM 2413. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P56740. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P56740. Positions 1-121. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1539. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00077; UER00154. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006156. Dihydroneopterin_aldolase. IPR006157. FolB_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR20941:SF3. PTHR20941:SF3. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02152. FolB. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00905. FolB. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00525. folB. 1 hit. TIGR00526. folB_dom. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P56740. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | FOLB_STAAU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P56740 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
