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UniProtKB/Swiss-Prot P56598 (GST29_FASHE)
Last modified
November 24, 2009.
Version 59.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme 1 Short name=GST1 EC=2.5.1.18 Alternative name(s): Fh1 |
| Organism | Fasciola hepatica (Liver fluke) |
| Taxonomic identifier | 6192 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Platyhelminthes › Trematoda › Digenea › Echinostomida › Echinostomata › Echinostomatoidea › Fasciolidae › Fasciola |
Protein attributes
| Sequence length | 221 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Conjugation of reduced glutathione to a wide number of exogenous and endogenous hydrophobic electrophiles. GST isoenzymes appear to play a central role in the parasite detoxification system. Other functions are also suspected including a role in increasing the solubility of haematin in the parasite gut. |
| Catalytic activity | RX + glutathione = HX + R-S-glutathione. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the GST superfamily. Mu family. Contains 1 GST C-terminal domain. Contains 1 GST N-terminal domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | glutathione transferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 221 | 220 | Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme 1 | PRO_0000185810 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 2 – 82 | 81 | GST N-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 84 – 202 | 119 | GST C-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 7 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 23 | 1 | Y → V in CAA00118. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 111 – 112 | 2 | DP → VS in CAA00118. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 190 | 1 | A → P in CAA00118. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 11 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 12 – 14 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 23 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 32 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 43 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 44 – 46 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 58 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 66 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 77 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 109 | 25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 136 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 146 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 164 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 166 – 171 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 183 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 192 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 196 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 210 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 214 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular characterization of cDNA sequences encoding glutathione S-transferases of Fasciola hepatica." Panaccio M., Wilson L.R., Crameri S.L., Wijffels G.L., Spithill T.W. Exp. Parasitol. 74:232-237(1992) [PubMed: 1740183] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | Erratum Panaccio M., Wilson L.R., Crameri S.L., Wijffels G.L., Spithill T.W. Exp. Parasitol. 77:385-385(1993) [PubMed: 8224094] [Abstract] |
| [3] | Crameri S. Patent number WO9008819, 09-AUG-1990 Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE OF 23-221. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | A00993 Unassigned RNA. Translation: CAA00118.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.5.1.18. 39370. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR010987. Glutathione-S-Trfase_C-like. IPR004045. Glutathione_S-Trfase_N. IPR017933. Glutathione_S_Trfase/Cl_chnl_C. IPR004046. GST_C. IPR003081. GST_mu. IPR012336. Thioredoxin-like_fold. IPR012335. Thioredoxin_fold. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.20.1050.10. GST_C_like. 1 hit. G3DSA:3.40.30.10. Thioredoxin_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00043. GST_C. 1 hit. PF02798. GST_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR01267. GSTRNSFRASEM. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50405. GST_CTER. 1 hit. PS50404. GST_NTER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GST29_FASHE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P56598 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


