P56073 (AROK_HELPY) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 75.
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| Protein names | Recommended name: Shikimate kinase Short name=SK EC=2.7.1.71 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Helicobacter pylori (strain ATCC 700392 / 26695) (Campylobacter pylori) | ||||
| Taxonomic identifier | 85962 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Epsilonproteobacteria › Campylobacterales › Helicobacteraceae › Helicobacter |
Protein attributes
| Sequence length | 162 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the specific phosphorylation of the 3-hydroxyl group of shikimic acid using ATP as a cosubstrate. Ref.3 |
| Catalytic activity | ATP + shikimate = ADP + shikimate 3-phosphate. HAMAP MF_00109 |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit By similarity. HAMAP MF_00109 |
| Pathway | Metabolic intermediate biosynthesis; chorismate biosynthesis; chorismate from D-erythrose 4-phosphate and phosphoenolpyruvate: step 5/7. HAMAP MF_00109 |
| Subunit structure | Monomer By similarity. HAMAP MF_00109 |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable HAMAP MF_00109. |
| Sequence similarities | Belongs to the shikimate kinase family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=60 µM for shikimate Ref.3 KM=101 µM for MgATP Vmax=22 µmol/min/mg enzyme toward shikimate Vmax=26 µmol/min/mg enzyme toward MgATP |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Aromatic amino acid biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic amino acid family biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW shikimate kinase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 162 | 162 | Shikimate kinase HAMAP MF_00109 | PRO_0000192387 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 16 | 6 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 109 – 123 | 15 | LID domain HAMAP MF_00109 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 15 | 1 | Magnesium By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 33 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 57 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 80 | 1 | Substrate; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 116 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 132 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 8 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 25 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 31 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 40 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 50 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 68 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 77 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 84 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 88 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 98 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 108 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 138 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 145 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 159 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000511 Genomic DNA. Translation: AAD07220.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | E64539. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_206956.1. NC_000915.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P56073. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P56073. Positions 2-161. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 898985. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus HP_0157 in contig AE000511_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hpy:HP0157. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|85962.1.peg.154. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 20591535. VBIHelPyl33062_0167. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGR | HP_0157. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG335815. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | MIISERV. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00131. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00109. Shikimate_kinase. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000623. Shikimate_kinase. IPR023000. Shikimate_kinase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00891. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01202. SKI. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01100. SHIKIMTKNASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01128. SHIKIMATE_KINASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | AROK_HELPY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P56073 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Helicobacter pylori Helicobacter pylori (strain 26695): entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with