P56073 (AROK_HELPY) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 85.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Shikimate kinase Short name=SK EC=2.7.1.71 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Helicobacter pylori (strain ATCC 700392 / 26695) (Campylobacter pylori) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 85962 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Epsilonproteobacteria › Campylobacterales › Helicobacteraceae › Helicobacter › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 162 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the specific phosphorylation of the 3-hydroxyl group of shikimic acid using ATP as a cosubstrate. Ref.3 |
| Catalytic activity | ATP + shikimate = ADP + shikimate 3-phosphate. Ref.3 |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit By similarity. |
| Pathway | Metabolic intermediate biosynthesis; chorismate biosynthesis; chorismate from D-erythrose 4-phosphate and phosphoenolpyruvate: step 5/7. HAMAP-Rule MF_00109 |
| Subunit structure | Monomer By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the shikimate kinase family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=60 µM for shikimate Ref.3 KM=101 µM for MgATP Vmax=22 µmol/min/mg enzyme toward shikimate Vmax=26 µmol/min/mg enzyme toward MgATP |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Aromatic amino acid biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | aromatic amino acid family biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP chorismate biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP shikimate kinase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 162 | 162 | Shikimate kinase HAMAP-Rule MF_00109 | PRO_0000192387 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 16 | 6 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 109 – 123 | 15 | LID domain HAMAP-Rule MF_00109 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 15 | 1 | Magnesium By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 33 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 57 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 80 | 1 | Substrate; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 116 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 132 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 8 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 25 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 31 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 40 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 50 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 68 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 77 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 84 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 88 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 98 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 108 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 114 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 120 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 138 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 145 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 159 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The complete genome sequence of the gastric pathogen Helicobacter pylori." Tomb J.-F., White O., Kerlavage A.R., Clayton R.A., Sutton G.G., Fleischmann R.D., Ketchum K.A., Klenk H.-P., Gill S.R., Dougherty B.A., Nelson K.E., Quackenbush J., Zhou L., Kirkness E.F., Peterson S.N., Loftus B.J., Richardson D.L., Dodson R.J. Venter J.C.Nature 388:539-547(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700392 / 26695. |
| [2] | "Discovery of Helicobacter pylori shikimate kinase inhibitors: bioassay and molecular modeling." Han C., Zhang J., Chen L., Chen K., Shen X., Jiang H. Bioorg. Med. Chem. 15:656-662(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INHIBITORS. |
| [3] | "Structural basis for shikimate-binding specificity of Helicobacter pylori shikimate kinase." Cheng W.-C., Chang Y.-N., Wang W.-C. J. Bacteriol. 187:8156-8163(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) OF APOENYZME AND IN COMPLEX WITH SHIKIMATE, FUNCTION, CATALYTIC ACTIVITY, KINETIC PARAMETERS. Strain: ATCC 700392 / 26695. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE000511 Genomic DNA. Translation: AAD07220.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | E64539. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_206956.1. NC_000915.1. YP_006934081.1. NC_018939.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P56073. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P56073. Positions 2-161. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 85962.HP0157. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAD07220; AAD07220; HP_0157. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 13869337. 898985. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | heo:C694_00785. hpy:HP0157. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 20591535. VBIHelPyl33062_0167. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0703. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00891. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | NNLTQAK. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00131. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P56073. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00053; UER00088. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00109. Shikimate_kinase. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000623. Shikimate_kinase. IPR023000. Shikimate_kinase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01202. SKI. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01100. SHIKIMTKNASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01128. SHIKIMATE_KINASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL1075089. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P56073. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | AROK_HELPY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P56073 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Helicobacter pylori Helicobacter pylori (strain 26695): entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
