P54958 (ASP2_BLAGE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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November 16, 2011.
Version 81.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Aspartic protease Bla g 2 EC=3.4.23.- Alternative name(s): Allergen Bla g II Allergen=Bla g 2 |
| Organism | Blattella germanica (German cockroach) (Blatta germanica) |
| Taxonomic identifier | 6973 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Arthropoda › Hexapoda › Insecta › Pterygota › Neoptera › Orthopteroidea › Dictyoptera › Blattodea › Blaberoidea › Ectobiidae › Blattellinae › Blattella |
Protein attributes
| Sequence length | 352 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Functions as a digestive enzyme in the cockroach. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.3 |
| Allergenic properties | Causes an allergic reaction in human. Binds to IgE. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase A1 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Disease | Allergen |
| Domain | Signal |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Aspartyl protease Hydrolase Protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | aspartic-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 19 | 19 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 20 – 24 | 5 | Removed in mature form | PRO_0000025935 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 352 | 328 | Aspartic protease Bla g 2 | PRO_0000025936 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 55 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 239 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 178 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 186 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 326 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 330 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 117 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 295 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 340 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 59 ↔ 151 | Ref.3 Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 68 ↔ 73 | Ref.3 Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 75 ↔ 136 | Ref.3 Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 261 ↔ 272 | Ref.3 Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 276 ↔ 309 | Ref.3 Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 6 | 1 | L → I in ABP35603. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 87 | 1 | K → R in ABP35603. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 116 | 1 | S → F in ABP35603. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 142 | 1 | V → G in ABP35603. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 342 | 1 | T → A in ABP35603. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 35 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 45 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 55 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 64 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 74 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 89 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 98 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 99 – 101 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 115 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 131 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 137 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 145 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 166 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 180 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 192 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 199 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 210 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 224 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 230 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 238 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 248 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 259 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 265 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 274 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 281 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 285 – 289 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 296 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 301 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 305 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 308 – 316 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 320 – 324 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 329 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 332 – 337 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 338 – 341 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 342 – 348 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular cloning of a major cockroach (Blattella germanica) allergen, Bla g 2. Sequence homology to the aspartic proteases." Arruda L.K., Vailes L.D., Mann B.J., Shannon J., Fox J.W., Vedvick T.S., Hayden M.L., Chapman M.D. J. Biol. Chem. 270:19563-19568(1995) [PubMed: 7642642] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "cDNA sequence encoding a Bla g 2 isoform." Lee H., Jeong K.Y., Yong T.-S. Submitted (JAN-2007) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [3] | "Crystal structure of a dimerized cockroach allergen Bla g 2 complexed with a monoclonal antibody." Li M., Gustchina A., Alexandratos J., Wlodawer A., Wunschmann S., Kepley C.L., Chapman M.D., Pomes A. J. Biol. Chem. 283:22806-22814(2008) [PubMed: 18519566] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.81 ANGSTROMS) OF 25-350 IN COMPLEX WITH ANTIBODY, SUBUNIT, DISULFIDE BONDS, GLYCOSYLATION AT ASN-295 AND ASN-340. |
| [4] | "Crystal structure of cockroach allergen Bla g 2, an unusual zinc binding aspartic protease with a novel mode of self-inhibition." Gustchina A., Li M., Wunschmann S., Chapman M.D., Pomes A., Wlodawer A. J. Mol. Biol. 348:433-444(2005) [PubMed: 15811379] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.3 ANGSTROMS) OF 29-348, DISULFIDE BONDS, ZINC BINDING, GLYCOSYLATION AT ASN-295 AND ASN-340. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U28863 mRNA. Translation: AAA86744.1. EF203068 mRNA. Translation: ABP35603.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | A57164. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P54958. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P54958. Positions 25-350. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| Allergome | 141. Bla g 2. 3140. Bla g 2.0101. | ||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | A01.950. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001461. Peptidase_A1. IPR021109. Peptidase_aspartic. IPR009007. Peptidase_aspartic_catalytic. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.40.70.10. Pept_Aspartc_cat. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR13683. Peptidase_A1. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00026. Asp. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00792. PEPSIN. | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50630. Pept_Aspartic. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00141. ASP_PROTEASE. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ASP2_BLAGE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P54958 Secondary accession number(s): B0L0M0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| Allergens Nomenclature of allergens and list of entries |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with