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UniProtKB/Swiss-Prot P54756 (EPHA5_HUMAN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 101.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (7) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ephrin type-A receptor 5 EC=2.7.10.1 Alternative name(s): Tyrosine-protein kinase receptor EHK-1 EPH homology kinase 1 Receptor protein-tyrosine kinase HEK7 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 1037 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Receptor for members of the ephrin-A family. Binds to ephrin-A1, -A2, -A3, -A4 and -A5. |
| Catalytic activity | ATP + a [protein]-L-tyrosine = ADP + a [protein]-L-tyrosine phosphate. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Almost exclusively expressed in the nervous system. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein kinase superfamily. Tyr protein kinase family. Ephrin receptor subfamily. Contains 2 fibronectin type-III domains. Contains 1 protein kinase domain. Contains 1 SAM (sterile alpha motif) domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing Polymorphism |
| Domain | Repeat Signal Transmembrane |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Receptor Transferase Tyrosine-protein kinase |
| PTM | Glycoprotein Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein amino acid phosphorylation Traceable author statement. Source: UniProtKB transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathwayInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | integral to membrane Traceable author statement. Source: UniProtKB |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW transmembrane-ephrin receptor activity Ref.3Traceable author statement. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] Note: Additional isoforms seem to exist. | ||||||
| Isoform 1 (identifier: P54756-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: P54756-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 597-619: SCCECGCGRASSLCAVAHPSLIW → R |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 24 | 24 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 1037 | 1013 | Ephrin type-A receptor 5 | PRO_0000016812 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 25 – 573 | 549 | Extracellular Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 574 – 594 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 595 – 1037 | 443 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 357 – 459 | 103 | Fibronectin type-III 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 469 – 559 | 91 | Fibronectin type-III 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 675 – 936 | 262 | Protein kinase | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 965 – 1029 | 65 | SAM | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 681 – 689 | 9 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 1035 – 1037 | 3 | PDZ-binding Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 220 – 354 | 135 | Cys-rich | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 800 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 707 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 650 | 1 | Phosphotyrosine; by autocatalysis By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 656 | 1 | Phosphotyrosine; by autocatalysis By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 833 | 1 | Phosphotyrosine; by autocatalysis Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 982 | 1 | Phosphotyrosine; by autocatalysis By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 264 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 299 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 369 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 423 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 436 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 461 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 597 – 619 | 23 | SCCEC…PSLIW → R in isoform 2. | VSP_002999 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 81 | 1 | N → T: dbSNP rs33932471. | VAR_042138 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 235 | 1 | S → A Ref.5 | VAR_042139 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 330 | 1 | E → Q Ref.5 | VAR_042140 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 417 | 1 | R → Q in a lung adenocarcinoma sample; somatic mutation. Ref.5 | VAR_042141 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 503 | 1 | E → K in a lung large cell carcinoma sample; somatic mutation. Ref.5 | VAR_042142 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 506 | 1 | Y → C Ref.5 | VAR_045912 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 582 | 1 | G → E in a lung adenocarcinoma sample; somatic mutation. Ref.5 | VAR_042143 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 672 | 1 | A → T: dbSNP rs36050417. | VAR_042144 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 673 | 1 | S → T Ref.5 | VAR_042145 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 856 | 1 | T → I in a lung squamous cell carcinoma sample; somatic mutation. Ref.5 | VAR_042146 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 959 | 1 | H → R Ref.5 | VAR_042147 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 1032 | 1 | N → S in a lung large cell carcinoma sample; somatic mutation. Ref.5 | VAR_042148 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 11 | 1 | R → H in CAA64700. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 506 | 1 | Y → H in CAA64700. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 616 | 1 | S → I in CAA64700. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 642 | 1 | S → I in CAA64700. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 663 – 665 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 672 – 674 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 675 – 683 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 685 – 694 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 702 – 708 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 715 – 728 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 739 – 743 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 745 – 748 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 750 – 754 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 761 – 766 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 767 – 770 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 774 – 793 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 803 – 805 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 806 – 808 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 814 – 816 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 842 – 844 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 847 – 852 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 857 – 873 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 878 – 881 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 884 – 893 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 905 – 914 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 919 – 921 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 925 – 936 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Extensive splice variation and localization of the EHK-1 receptor tyrosine kinase in adult human brain and glial tumors." Miescher G.C., Taylor V., Olivieri G., Mindermann T., Shrock E., Steck A.J. Brain Res. Mol. Brain Res. 46:17-24(1997) [PubMed: 9191074] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 1). Tissue: Brain. |
| [2] | "Generation and annotation of the DNA sequences of human chromosomes 2 and 4." Hillier L.W., Graves T.A., Fulton R.S., Fulton L.A., Pepin K.H., Minx P., Wagner-McPherson C., Layman D., Wylie K., Sekhon M., Becker M.C., Fewell G.A., Delehaunty K.D., Miner T.L., Nash W.E., Kremitzki C., Oddy L., Du H. Wilson R.K.Nature 434:724-731(2005) [PubMed: 15815621] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [3] | "cDNA cloning and tissue distribution of five human EPH-like receptor protein-tyrosine kinases." Fox G.M., Holst P.L., Chute H.T., Lindberg R.A., Janssen A.M., Basu R., Welcher A.A. Oncogene 10:897-905(1995) [PubMed: 7898931] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 25-1037. Tissue: Brain. |
| [4] | "Global survey of phosphotyrosine signaling identifies oncogenic kinases in lung cancer." Rikova K., Guo A., Zeng Q., Possemato A., Yu J., Haack H., Nardone J., Lee K., Reeves C., Li Y., Hu Y., Tan Z., Stokes M., Sullivan L., Mitchell J., Wetzel R., Macneill J., Ren J.M. Comb M.J.Cell 131:1190-1203(2007) [PubMed: 18083107] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT TYR-833, MASS SPECTROMETRY. |
| [5] | "Patterns of somatic mutation in human cancer genomes." Greenman C., Stephens P., Smith R., Dalgliesh G.L., Hunter C., Bignell G., Davies H., Teague J., Butler A., Stevens C., Edkins S., O'Meara S., Vastrik I., Schmidt E.E., Avis T., Barthorpe S., Bhamra G., Buck G. Stratton M.R.Nature 446:153-158(2007) [PubMed: 17344846] [Abstract] Cited for: VARIANTS [LARGE SCALE ANALYSIS] THR-81; ALA-235; GLN-330; GLN-417; LYS-503; CYS-506; GLU-582; THR-672; THR-673; ILE-856; ARG-959 AND SER-1032. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X95425 mRNA. Translation: CAA64700.1. AC018683 Genomic DNA. No translation available. AC104137 Genomic DNA. No translation available. AC105923 Genomic DNA. No translation available. AC115223 Genomic DNA. No translation available. L36644 mRNA. Translation: AAA74245.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00008290. IPI00215945. | ||||||||||||
| UniGene | Hs.654492 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| SMR | P54756. Positions 655-953. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P54756. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P54756. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000145242. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||
| KEGG | hsa:2044. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| GeneCards | GC04M065872. | ||||||||||||
| H-InvDB | HIX0024608. | ||||||||||||
| HGNC | HGNC:3389. EPHA5. | ||||||||||||
| MIM | 600004. gene. | ||||||||||||
| PharmGKB | PA27821. | ||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P54756. | ||||||||||||
| HOVERGEN | P54756. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.7.10.1. 247. | ||||||||||||
| Pathway_Interaction_DB | epha_fwdpathway. EPHA forward signaling. ephrinarevpathway. Ephrin A reverse signaling. ephrina_ephapathway. EphrinA-EPHA pathway. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P54756. | ||||||||||||
| Bgee | P54756. | ||||||||||||
| CleanEx | HS_EPHA5. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000145242. Homo sapiens. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR015215. BmKX. IPR013032. EGF-like_reg_CS. IPR001090. Ephrin_rcpt_lig-bd. IPR008957. Fibronectin_typ-III-like_fold. IPR003961. FN_III. IPR003962. FnIII_subd. IPR000719. Prot_kinase_core. IPR017441. Protein_kinase_ATP_BS. IPR001660. SAM. IPR013761. SAM_type. IPR001245. Tyr_pkinase. IPR008266. Tyr_pkinase_AS. IPR016257. TyrPK_ephrin_receptor. IPR001426. YKase_receptorV_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.40.30. FN_III-like. 2 hits. G3DSA:1.10.150.50. SAM_type. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF09132. BmKX. 1 hit. PF01404. Ephrin_lbd. 1 hit. PF00041. fn3. 2 hits. PF07714. Pkinase_Tyr. 1 hit. PF00536. SAM_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000666. TyrPK_ephrin_receptor. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00014. FNTYPEIII. PR00109. TYRKINASE. | ||||||||||||
| ProDom | PD001495. Ephrin_receptor. 1 hit. PD000001. Prot_kinase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| SMART | SM00615. EPH_lbd. 1 hit. SM00060. FN3. 2 hits. SM00454. SAM. 1 hit. SM00219. TyrKc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS01186. EGF_2. 1 hit. Uncertain. PS50853. FN3. 2 hits. PS00107. PROTEIN_KINASE_ATP. 1 hit. PS50011. PROTEIN_KINASE_DOM. 1 hit. PS00109. PROTEIN_KINASE_TYR. 1 hit. PS00790. RECEPTOR_TYR_KIN_V_1. 1 hit. PS00791. RECEPTOR_TYR_KIN_V_2. 1 hit. PS50105. SAM_DOMAIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 8305. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | EPHA5_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P54756 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
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| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
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