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UniProtKB/Swiss-Prot P54652 (HSP72_HUMAN)
Last modified
March 2, 2010.
Version 93.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (6) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Heat shock-related 70 kDa protein 2 Short name=Heat shock 70 kDa protein 2 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 639 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | In cooperation with other chaperones, Hsp70s stabilize preexistent proteins against aggregation and mediate the folding of newly translated polypeptides in the cytosol as well as within organelles. These chaperones participate in all these processes through their ability to recognize nonnative conformations of other proteins. They bind extended peptide segments with a net hydrophobic character exposed by polypeptides during translation and membrane translocation, or following stress-induced damage. |
| Subunit structure | Interacts with ZNF541 By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the heat shock protein 70 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Stress response |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Chaperone |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | male meiosis Traceable author statement. Source: ProtInc response to unfolded protein Ref.1Traceable author statement. Source: ProtInc spermatid developmentTraceable author statement. Source: ProtInc |
| Cellular component | cell surface Inferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW unfolded protein bindingTraceable author statement. Source: ProtInc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 639 | 639 | Heat shock-related 70 kDa protein 2 | PRO_0000078258 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 42 | 1 | Phosphotyrosine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 108 | 1 | Phosphotyrosine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 191 | 1 | C → S | VAR_032706 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 496 | 1 | K → E | VAR_032707 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 14 | 1 | T → P in AAH36107. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 54 | 1 | Missing in AAC50076. Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 80 | 1 | E → G in AAH36107. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 266 | 1 | L → S in AAD11466. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 18 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 40 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 45 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 58 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 59 – 62 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 73 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 88 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 97 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 107 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 115 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 135 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 147 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 161 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 175 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 183 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 203 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 215 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 226 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 252 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 260 – 276 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 277 – 279 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 287 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 296 – 301 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 308 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 310 – 313 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 327 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 336 – 340 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 347 – 356 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 368 – 373 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 377 – 383 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning, sequencing, and mapping of the human chromosome 14 heat shock protein gene (HSPA2)." Bonnycastle L.L.C., Yu C.-E., Hunt C.R., Trask B.J., Clancy K.P., Weber J.L., Patterson D., Schellenberg G.D. Genomics 23:85-93(1994) [PubMed: 7829106] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | Goralski T.J., Krensky A.M. Submitted (APR-1996) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [3] | "Cloning of human full-length CDSs in BD Creator(TM) system donor vector." Kalnine N., Chen X., Rolfs A., Halleck A., Hines L., Eisenstein S., Koundinya M., Raphael J., Moreira D., Kelley T., LaBaer J., Lin Y., Phelan M., Farmer A. Submitted (AUG-2003) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. |
| [4] | NIEHS SNPs program Submitted (APR-2006) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], VARIANTS SER-191 AND GLU-496. |
| [5] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Brain and Eye. |
| [6] | "A heat shock gene at 14q22: mapping and expression." Roux A.-F., Nguyen V.T.T., Squire J.A., Cox D.W. Hum. Mol. Genet. 3:1819-1822(1994) [PubMed: 7849706] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-126. |
| [7] | "Global survey of phosphotyrosine signaling identifies oncogenic kinases in lung cancer." Rikova K., Guo A., Zeng Q., Possemato A., Yu J., Haack H., Nardone J., Lee K., Reeves C., Li Y., Hu Y., Tan Z., Stokes M., Sullivan L., Mitchell J., Wetzel R., Macneill J., Ren J.M. Comb M.J.Cell 131:1190-1203(2007) [PubMed: 18083107] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT TYR-42 AND TYR-108, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Lung. |
| [8] | Colinge J., Superti-Furga G., Bennett K.L. Submitted (OCT-2008) to UniProtKB Cited for: IDENTIFICATION [LARGE SCALE ANALYSIS], MASS SPECTROMETRY. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L26336 Genomic DNA. Translation: AAA52698.1. U56725 mRNA. Translation: AAD11466.1. BT009815 mRNA. Translation: AAP88817.1. DQ489378 Genomic DNA. Translation: ABE96830.1. BC001752 mRNA. Translation: AAH01752.1. BC036107 mRNA. Translation: AAH36107.1. U10149 Genomic DNA. Translation: AAC50076.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00007702. | ||||||||||||
| PIR | A55719. I37564. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_068814.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| SMR | P54652. Positions 3-557, 545-620. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P54652. 8 interactions. | ||||||||||||
| STRING | P54652. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P54652. | ||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||
| REPRODUCTION-2DPAGE | IPI00007702. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PeptideAtlas | P54652. | ||||||||||||
| PRIDE | P54652. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENST00000247207; ENSP00000247207; ENSG00000126803; Homo sapiens. [Genome view] ENST00000394709; ENSP00000378199; ENSG00000126803; Homo sapiens. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 3306. | ||||||||||||
| KEGG | hsa:3306. | ||||||||||||
| UCSC | uc001xhj.2. human. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 3306. | ||||||||||||
| GeneCards | GC14P064072. | ||||||||||||
| H-InvDB | HIX0011736. | ||||||||||||
| HGNC | HGNC:5235. HSPA2. | ||||||||||||
| HPA | HPA000798. | ||||||||||||
| MIM | 140560. gene. | ||||||||||||
| PharmGKB | PA29501. | ||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | maNOG09073. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG334976. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG051845. | ||||||||||||
| InParanoid | P54652. | ||||||||||||
| OMA | LESYTYN. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG9TQPV5. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P54652. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P54652. | ||||||||||||
| Bgee | P54652. | ||||||||||||
| CleanEx | HS_HSPA2. | ||||||||||||
| Genevestigator | P54652. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000126803. Homo sapiens. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR018181. Heat_shock_70_CS. IPR001023. Hsp70. IPR013126. Hsp_70. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR19375. Hsp70. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00012. HSP70. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00301. HEATSHOCK70. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00297. HSP70_1. 1 hit. PS00329. HSP70_2. 1 hit. PS01036. HSP70_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 13115. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | HSP72_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P54652 Secondary accession number(s): Q15508, Q53XM3, Q9UE78 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 14 Human chromosome 14: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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