P53889 (FMP41_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 89.
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| Protein names | Recommended name: Uncharacterized mitochondrial hydrolase FMP41 EC=3.-.-.- | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) [Reference proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 259 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Subcellular location | |
| Induction | In high salinity conditions. Ref.7 |
| Miscellaneous | Present with 2550 molecules/cell in log phase SD medium. |
| Sequence similarities | Belongs to the FAH family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Stress response |
| Cellular component | Mitochondrion |
| Ligand | Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | response to stress Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | mitochondrion Inferred from direct assay Ref.4Ref.6PubMed 16823961. Source: SGD |
| Molecular_function | hydrolase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| YHR080C | P38800 | 1 | EBI-29005,EBI-24597 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 259 | 259 | Uncharacterized mitochondrial hydrolase FMP41 | PRO_0000156843 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 87 | 1 | Divalent metal cation By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 89 | 1 | Divalent metal cation By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 121 | 1 | Divalent metal cation By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4 – 8 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 15 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 27 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 39 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 43 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 46 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 78 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 86 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 94 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 108 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 112 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 120 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 134 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 143 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 150 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 162 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 167 – 169 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 176 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 185 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 188 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 191 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 201 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 213 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 223 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 235 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 249 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X92517 Genomic DNA. Translation: CAA63271.1. Z71444 Genomic DNA. Translation: CAA96055.1. BK006947 Genomic DNA. Translation: DAA10380.1. | ||||||||||||
| PIR | S60959. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_014231.1. NM_001183006.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P53889. | ||||||||||||
| SMR | P53889. Positions 2-258. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P53889. 10 interactions. | ||||||||||||
| MINT | MINT-2493962. | ||||||||||||
| STRING | 4932.YNL168C. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P53889. | ||||||||||||
| PeptideAtlas | P53889. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblFungi | YNL168C; YNL168C; YNL168C. | ||||||||||||
| GeneID | 855553. | ||||||||||||
| KEGG | sce:YNL168C. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CYGD | YNL168c. | ||||||||||||
| SGD | S000005112. FMP41. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0179. | ||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00530000063832. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000063753. | ||||||||||||
| OMA | KDHALEL. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG48H0CC. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P53889. | ||||||||||||
| GermOnline | YNL168C. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.90.850.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR002529. Fumarylacetoacetase_C. IPR011234. Fumarylacetoacetase_C-rel. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01557. FAA_hydrolase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56529. Fumarylacetoacetase_C-rel. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P53889. | ||||||||||||
| NextBio | 979631. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FMP41_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P53889 Secondary accession number(s): D6W114 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| Yeast chromosome XIV Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome XIV: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
