P52757 (CHIO_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 136.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Alt products·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Alt products·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-chimaerin Alternative name(s): Beta-chimerin Rho GTPase-activating protein 3 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 468 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | GTPase-activating protein for p21-rac. Insufficient expression of beta-2 chimaerin is expected to lead to higher Rac activity and could therefore play a role in the progression from low-grade to high-grade tumors. |
| Enzyme regulation | In the inactive state, the N terminus protrudes into the active site of the Rho-GAP domain, sterically blocking Rac binding. Phospholipid binding to the Phorbol-ester/DAG-type zinc-finger/C1 domain triggers the cooperative dissociation of these interactions, allowing the N-terminus to move out of the active site and thereby activating the enzyme. Ref.6 |
| Subcellular location | Membrane; Peripheral membrane protein Potential. |
| Tissue specificity | Highest levels in the brain and pancreas. Also expressed in the heart, placenta, and weakly in the kidney and liver. Expression is much reduced in the malignant gliomas, compared to normal brain or low-grade astrocytomas. |
| Sequence similarities | Contains 1 phorbol-ester/DAG-type zinc finger. Contains 1 Rho-GAP domain. Contains 1 SH2 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing Polymorphism |
| Domain | SH2 domain Zinc-finger |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | GTPase activation |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | regulation of small GTPase mediated signal transduction Traceable author statement. Source: Reactome small GTPase mediated signal transductionTraceable author statement. Source: Reactome |
| Cellular_component | cytosol Traceable author statement. Source: Reactome membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | GTPase activator activity Traceable author statement Ref.2. Source: ProtInc SH3/SH2 adaptor activityTraceable author statement Ref.1. Source: ProtInc metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 3 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform Beta-2 (identifier: P52757-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform Beta-1 (identifier: P52757-2) The sequence of this isoform is not available. | ||||||
| Isoform 3 (identifier: P52757-3) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-56: MAASSNSSLS...REVENRPKYY → MFSEELWLEN...PPLKLFACSQ 57-192: Missing. | ||||||
| Note: No experimental confirmation available. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 468 | 468 | Beta-chimaerin | PRO_0000056697 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 59 – 127 | 69 | SH2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 277 – 468 | 192 | Rho-GAP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 214 – 264 | 51 | Phorbol-ester/DAG-type | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 56 | 56 | MAASS…RPKYY → MFSEELWLENEKKCAVVRKS KQGRKRQELLAVAFGVKVGV KGGFLWPPLKLFACSQ in isoform 3. | VSP_046271 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 57 – 192 | 136 | Missing in isoform 3. | VSP_046272 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 204 | 1 | H → R. Ref.3 Corresponds to variant rs3750103 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_022118 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 438 | 1 | P → S. Corresponds to variant rs34971642 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_049136 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1 – 6 | 6 | MAASSN → MRLL in AAA16836. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1 – 6 | 6 | MAASSN → MRLL in AAA19191. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 36 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 63 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 73 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 84 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 88 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 98 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 104 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 114 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 118 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 138 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 146 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 155 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 161 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 229 – 231 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 237 – 240 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 248 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 266 – 269 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 286 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 303 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 306 – 308 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 309 – 313 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 318 – 328 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 331 – 334 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 339 – 342 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 346 – 358 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 369 – 373 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 374 – 377 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 381 – 392 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 397 – 405 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 406 – 410 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 411 – 414 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 415 – 419 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 424 – 431 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 432 – 434 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 445 – 448 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 450 – 462 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cerebellar beta 2-chimaerin, a GTPase-activating protein for p21 ras-related rac is specifically expressed in granule cells and has a unique N-terminal SH2 domain." Leung T., How B.-E., Manser E., Lim L. J. Biol. Chem. 269:12888-12892(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM BETA-2). Tissue: Cerebellum. |
| [2] | "Identification and characterization of human beta 2-chimaerin: association with malignant transformation in astrocytoma." Yuan S., Miller D.W., Barnett G.H., Hahn J.F., Williams B.R.G. Cancer Res. 55:3456-3461(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM BETA-2). Tissue: Fetal brain. |
| [3] | "Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs." Ota T., Suzuki Y., Nishikawa T., Otsuki T., Sugiyama T., Irie R., Wakamatsu A., Hayashi K., Sato H., Nagai K., Kimura K., Makita H., Sekine M., Obayashi M., Nishi T., Shibahara T., Tanaka T., Ishii S. Sugano S.Nat. Genet. 36:40-45(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (ISOFORM 3), VARIANT ARG-204. Tissue: Ileal mucosa. |
| [4] | "The DNA sequence of human chromosome 7." Hillier L.W., Fulton R.S., Fulton L.A., Graves T.A., Pepin K.H., Wagner-McPherson C., Layman D., Maas J., Jaeger S., Walker R., Wylie K., Sekhon M., Becker M.C., O'Laughlin M.D., Schaller M.E., Fewell G.A., Delehaunty K.D., Miner T.L. Wilson R.K.Nature 424:157-164(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [5] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (ISOFORM BETA-2). Tissue: Brain. |
| [6] | "Structural mechanism for lipid activation of the Rac-specific GAP, beta2-chimaerin." Canagarajah B., Leskow F.C., Ho J.Y., Mischak H., Saidi L.F., Kazanietz M.G., Hurley J.H. Cell 119:407-418(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.2 ANGSTROMS) OF 7-466 IN COMPLEX WITH PHORBOL-ESTER, ENZYME REGULATION. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L29126 mRNA. Translation: AAA19191.1. U07223 mRNA. Translation: AAA16836.1. U28926 mRNA. Translation: AAA86528.1. AK026415 mRNA. No translation available. AC004417 Genomic DNA. Translation: AAC06177.1. AC004593 Genomic DNA. No translation available. AC005232 Genomic DNA. No translation available. AC007096 Genomic DNA. No translation available. AC007255 Genomic DNA. Translation: AAS07498.1. BC112155 mRNA. Translation: AAI12156.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00745327. IPI01012038. | ||||||||||||
| PIR | A53764. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001035025.1. NM_001039936.1. NP_004058.1. NM_004067.2. | ||||||||||||
| UniGene | Hs.654611. Hs.654753. Hs.663145. Hs.710429. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P52757. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P52757. 2 interactions. | ||||||||||||
| MINT | MINT-1420866. | ||||||||||||
| STRING | 9606.ENSP00000222792. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P52757. | ||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||
| DMDM | 2506455. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P52757. | ||||||||||||
| PRIDE | P52757. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENST00000222792; ENSP00000222792; ENSG00000106069. ENST00000409041; ENSP00000386849; ENSG00000106069. | ||||||||||||
| GeneID | 1124. | ||||||||||||
| KEGG | hsa:1124. | ||||||||||||
| UCSC | uc003szz.3. human. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 1124. | ||||||||||||
| GeneCards | GC07P029186. | ||||||||||||
| HGNC | HGNC:1944. CHN2. | ||||||||||||
| HPA | HPA018989. | ||||||||||||
| MIM | 602857. gene. | ||||||||||||
| neXtProt | NX_P52757. | ||||||||||||
| PharmGKB | PA26474. | ||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | NOG295484. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG080489. | ||||||||||||
| InParanoid | P52757. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4W9J3S. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P52757. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| Reactome | REACT_111102. Signal Transduction. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P52757. | ||||||||||||
| Bgee | P52757. | ||||||||||||
| CleanEx | HS_CHN2. | ||||||||||||
| Genevestigator | P52757. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000106069. Homo sapiens. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 1.10.555.10. 1 hit. 3.30.505.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR020454. DAG/PE-bd. IPR017356. N-chimaerin. IPR002219. Prot_Kinase_C-like_PE/DAG-bd. IPR008936. Rho_GTPase_activation_prot. IPR000198. RhoGAP_dom. IPR000980. SH2. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00130. C1_1. 1 hit. PF00620. RhoGAP. 1 hit. PF00017. SH2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF038015. N-chimaerin. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00008. DAGPEDOMAIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00109. C1. 1 hit. SM00324. RhoGAP. 1 hit. SM00252. SH2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF48350. Rho_GAP. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50238. RHOGAP. 1 hit. PS50001. SH2. 1 hit. PS00479. ZF_DAG_PE_1. 1 hit. PS50081. ZF_DAG_PE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| BindingDB | P52757. | ||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL4504. | ||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P52757. | ||||||||||||
| GenomeRNAi | 1124. | ||||||||||||
| NextBio | 4668. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CHIO_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P52757 Secondary accession number(s): E9PGE0, Q2M203, Q75MM2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 7 Human chromosome 7: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
