P52699 (BLAB_SERMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
September 21, 2011.
Version 65.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase IMP-1 EC=3.5.2.6 Alternative name(s): BLAIMP Beta-lactamase type II Penicillinase |
| Organism | Serratia marcescens |
| Taxonomic identifier | 615 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Serratia |
Protein attributes
| Sequence length | 246 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Confers resistance to imipenem and broad-spectrum beta-lactams. Also hydrolyzes carbapenems. |
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Cofactor | Binds 2 zinc ions per subunit By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-B beta-lactamase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Domain | Signal |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 19 – 246 | 228 | Beta-lactamase IMP-1 | PRO_0000016946 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 95 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 97 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 99 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 157 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 176 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 215 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 31 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 42 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 57 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 66 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 82 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 83 – 85 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 92 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 97 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 101 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 109 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 117 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 126 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 136 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 144 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 145 – 147 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 151 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 158 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 163 – 166 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 167 – 170 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 175 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 191 – 193 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 204 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 216 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 236 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular characterization of an enterobacterial metallo beta-lactamase found in a clinical isolate of Serratia marcescens that shows imipenem resistance." Osano E., Arakawa Y., Wacharotayankun R., Ohta M., Horii T., Ito H., Yoshimura F., Kato N. Antimicrob. Agents Chemother. 38:71-78(1994) [PubMed: 8141584] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: AK9373 / TN9106. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | S71932 Genomic DNA. Translation: AAB30289.1. D50438 Genomic DNA. Translation: BAA08930.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P52699. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P52699. Positions 19-239. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001279. Beta-lactamas-like. IPR001018. Beta-lactamase_class-B_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00753. Lactamase_B. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00849. Lactamase_B. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00743. BETA_LACTAMASE_B_1. 1 hit. PS00744. BETA_LACTAMASE_B_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLAB_SERMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P52699 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with