P52664 (BLAB_PROVU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 67.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase EC=3.5.2.6 Alternative name(s): Cefuroximase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Proteus vulgaris | ||||
| Taxonomic identifier | 585 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Proteus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 300 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Hydrolyzes broad-spectrum beta-lactam antibiotics. Active against cephalosporins such as cefuroxime and cefotaxime. |
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Subunit structure | Monomer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-A beta-lactamase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | beta-lactam antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 29 | 29 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 30 – 300 | 271 | Beta-lactamase | PRO_0000017008 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 239 – 241 | 3 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 75 | 1 | Acyl-ester intermediate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 13 | 1 | T → A in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 23 | 1 | V → A in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 30 – 31 | 2 | NT → DN in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 40 | 1 | S → N in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 58 | 1 | E → K in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 88 | 1 | E → A in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 119 | 1 | V → T in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 123 | 1 | S → T in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 126 | 1 | Q → E in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 224 | 1 | H → N in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 235 | 1 | I → V in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 257 | 1 | K → E in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 283 | 1 | V → A in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 286 | 1 | T → A in strain: 5E78-1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 46 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 56 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 57 – 60 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 66 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 77 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 91 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 97 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 106 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 116 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 118 – 120 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 133 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 147 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 159 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 175 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 199 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 204 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 217 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 223 – 225 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 229 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 243 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 244 – 246 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 255 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 269 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 294 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "A common system controls the induction of very different genes. The class-A beta-lactamase of Proteus vulgaris and the enterobacterial class-C beta-lactamase." Datz M., Joris B., Azab E.A., Galleni M., van Beeumen J., Frere J.-M., Martin H.H. Eur. J. Biochem. 226:149-157(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: B317. |
| [2] | Okuguchi M., Komai T., Makajima N., Eguchi H., Kuboki A., Ito T., Meguro M., Nakata T., Sugimoto K. Submitted (AUG-1994) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: 5E78-1. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X80128 Genomic DNA. Translation: CAA56427.1. D37831 Genomic DNA. Translation: BAA07084.1. | ||||||||||||
| PIR | S51044. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P52664. | ||||||||||||
| SMR | P52664. Positions 33-296. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.710.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR012338. Beta-lactam/transpept-like. IPR000871. Beta-lactam_class-A/D. IPR023650. Beta-lactam_class-A_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00118. BLACTAMASEA. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56601. PBP_transp_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00146. BETA_LACTAMASE_A. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P52664. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLAB_PROVU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P52664 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
