P52214 (TRXB_MYCTU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
Version 109.
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| Protein names | Recommended name: Thioredoxin reductase Short name=TR Short name=TRXR EC=1.8.1.9 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Mycobacterium tuberculosis [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1773 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Corynebacterineae › Mycobacteriaceae › Mycobacterium › Mycobacterium tuberculosis complex![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 335 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Thioredoxin + NADP+ = thioredoxin disulfide + NADPH. |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit By similarity. |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Miscellaneous | The active site is a redox-active disulfide bond. Was identified as a high-confidence drug target. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-II pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 335 | 335 | Thioredoxin reductase | PRO_0000166741 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 44 – 51 | 8 | FAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 288 – 297 | 10 | FAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 145 ↔ 148 | Redox-active By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 125 | 1 | A → R in CAA65070. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 215 | 1 | V → C in CAA65070. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 228 | 1 | V → Y in CAA65070. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 20 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 35 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 43 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 51 – 53 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 83 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 89 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 97 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 107 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 120 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 126 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 136 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 139 – 141 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 144 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 149 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 153 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 161 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 174 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 175 – 177 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 184 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 189 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 202 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 209 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 218 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 222 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 231 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 239 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 244 – 246 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 250 – 252 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 277 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 285 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 289 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 320 | 24 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Sequence analysis and funtional characterization of thioredoxin and thioredoxin reductase of Mycobacterium tuberculosis." Wieles B., Phillip W., Drijfhout J.W., Offringa R., Ottenhoff T.H.M. Submitted (MAR-1996) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
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| [4] | "targetTB: a target identification pipeline for Mycobacterium tuberculosis through an interactome, reactome and genome-scale structural analysis." Raman K., Yeturu K., Chandra N. BMC Syst. Biol. 2:109-109(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION AS A DRUG TARGET [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X95798 Genomic DNA. Translation: CAA65070.1. BX842584 Genomic DNA. Translation: CAA16226.1. AE000516 Genomic DNA. Translation: AAK48397.1. AL123456 Genomic DNA. Translation: CCP46742.1. | ||||||||||||
| PIR | A70851. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_218430.1. NC_000962.3. NP_338583.1. NC_002755.2. YP_006517414.1. NC_018143.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P52214. | ||||||||||||
| SMR | P52214. Positions 10-322. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 83332.Rv3913. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P52214. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAK48397; AAK48397; MT4032. | ||||||||||||
| GeneID | 13317541. 886232. 926658. | ||||||||||||
| KEGG | mtc:MT4032. mtu:Rv3913. mtv:RVBD_3913. | ||||||||||||
| PATRIC | 18130625. VBIMycTub22151_4400. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| TubercuList | Rv3913. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0492. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000072912. | ||||||||||||
| KO | K00384. | ||||||||||||
| OMA | VMGAFIA. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK792809. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| Reactome | REACT_116125. Disease. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR008255. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_2_AS. IPR023753. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_FAD/NAD. IPR001327. Pyr_OxRdtase_NAD-bd_dom. IPR000103. Pyridine_nuc-diS_OxRdtase_2. IPR005982. Thioredox_Rdtase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00070. Pyr_redox. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00368. FADPNR. PR00469. PNDRDTASEII. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01292. TRX_reduct. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00573. PYRIDINE_REDOX_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P52214. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRXB_MYCTU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P52214 Secondary accession number(s): L0TFM3, O53592 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Mycobacterium tuberculosis strains ATCC 25618 / H37Rv and CDC 1551 / Oshkosh Mycobacterium tuberculosis strains ATCC 25618 / H37Rv and CDC 1551 / Oshkosh: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
