P51913 (ENOA_CHICK) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 89.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Alpha-enolase EC=4.2.1.11 Alternative name(s): 2-phospho-D-glycerate hydro-lyase Phosphopyruvate hydratase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Gallus gallus (Chicken) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9031 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Archosauria › Dinosauria › Saurischia › Theropoda › Coelurosauria › Aves › Neognathae › Galliformes › Phasianidae › Phasianinae › Gallus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 434 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at transcript level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2-phospho-D-glycerate = phosphoenolpyruvate + H2O. |
| Cofactor | Magnesium. Required for catalysis and for stabilizing the dimer By similarity. |
| Pathway | Carbohydrate degradation; glycolysis; pyruvate from D-glyceraldehyde 3-phosphate: step 4/5. |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the enolase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | gluconeogenesis Traceable author statement. Source: Reactome glycolysisTraceable author statement. Source: Reactome small molecule metabolic processTraceable author statement. Source: Reactome |
| Cellular_component | cytosol Traceable author statement. Source: Reactome phosphopyruvate hydratase complexInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | magnesium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro phosphopyruvate hydratase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 434 | 433 | Alpha-enolase | PRO_0000134101 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 370 – 373 | 4 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 210 | 1 | Proton donor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 343 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 245 | 1 | Magnesium By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 293 | 1 | Magnesium By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 318 | 1 | Magnesium By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 158 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 167 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 293 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 318 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 394 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 11 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 25 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 28 – 33 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 53 – 55 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 58 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 70 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 79 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 97 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 124 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 137 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 153 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 157 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 161 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 170 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 199 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 203 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 233 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 236 – 238 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 244 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 250 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 258 – 261 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 268 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 285 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 292 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 300 – 308 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 317 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 318 – 322 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 324 – 332 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 337 – 341 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 343 – 346 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 349 – 361 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 365 – 369 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 379 – 386 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 390 – 393 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 400 – 416 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 417 – 419 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 424 – 426 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 430 – 432 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Chicken alpha-enolase but not beta-enolase has a Src-dependent tyrosine-phosphorylation site: cDNA cloning and nucleotide sequence analysis." Tanaka M., Maeda K., Nakashima K. J. Biochem. 117:554-559(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: White leghorn. Tissue: Kidney. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D37900 mRNA. Translation: BAA07132.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00575584. | ||||||||||||
| PIR | JC4186. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_990451.1. NM_205120.1. | ||||||||||||
| UniGene | Gga.1383. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P51913. | ||||||||||||
| SMR | P51913. Positions 2-431. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P51913. 1 interaction. | ||||||||||||
| STRING | 9031.ENSGALP00000003737. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P51913. | ||||||||||||
| PRIDE | P51913. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 396017. | ||||||||||||
| KEGG | gga:396017. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 2023. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0148. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000072174. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG000067. | ||||||||||||
| InParanoid | P51913. | ||||||||||||
| KO | K01689. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4T783B. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| Reactome | REACT_115655. Metabolism. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00109; UER00187. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000941. Enolase. IPR020810. Enolase_C. IPR020809. Enolase_CS. IPR020811. Enolase_N. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11902. PTHR11902. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00113. Enolase_C. 1 hit. PF03952. Enolase_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001400. Enolase. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00148. ENOLASE. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01060. eno. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00164. ENOLASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| NextBio | 20816079. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ENOA_CHICK | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P51913 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
