##gff-version 3 P51858 UniProtKB Chain 1 240 . . . ID=PRO_0000191700;Note=Hepatoma-derived growth factor P51858 UniProtKB Domain 12 69 . . . Note=PWWP;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00162 P51858 UniProtKB Region 69 240 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P51858 UniProtKB Motif 75 80 . . . Note=Nuclear localization signal;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11751870;Dbxref=PMID:11751870 P51858 UniProtKB Motif 155 170 . . . Note=Bipartite nuclear localization signal P51858 UniProtKB Compositional bias 69 85 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P51858 UniProtKB Compositional bias 108 193 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P51858 UniProtKB Compositional bias 212 227 . . . Note=Acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite P51858 UniProtKB Binding site 19 19 . . . Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P51858 UniProtKB Binding site 21 21 . . . Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P51858 UniProtKB Binding site 72 72 . . . Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P51858 UniProtKB Binding site 75 75 . . . Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P51858 UniProtKB Binding site 79 79 . . . Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P51858 UniProtKB Binding site 80 80 . . . Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P51858 UniProtKB Modified residue 44 44 . . . Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19608861;Dbxref=PMID:19608861 P51858 UniProtKB Modified residue 132 132 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:16807684,ECO:0007744|PubMed:17081983,ECO:0007744|PubMed:17487921,ECO:0007744|PubMed:18088087,ECO:0007744|PubMed:18318008,ECO:0007744|PubMed:19367720,ECO:0007744|PubMed:19690332,ECO:0007744|PubMed:23186163,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:16807684,PMID:17081983,PMID:17487921,PMID:18088087,PMID:18318008,PMID:19367720,PMID:19690332,PMID:23186163,PMID:24275569 P51858 UniProtKB Modified residue 133 133 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:16807684,ECO:0007744|PubMed:17081983,ECO:0007744|PubMed:17487921,ECO:0007744|PubMed:18088087,ECO:0007744|PubMed:18318008,ECO:0007744|PubMed:19367720,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:23186163,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:16807684,PMID:17081983,PMID:17487921,PMID:18088087,PMID:18318008,PMID:19367720,PMID:20068231,PMID:23186163,PMID:24275569 P51858 UniProtKB Modified residue 165 165 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:15302935,ECO:0007744|PubMed:16964243,ECO:0007744|PubMed:17081983,ECO:0007744|PubMed:18318008,ECO:0007744|PubMed:18691976,ECO:0007744|PubMed:19367720,ECO:0007744|PubMed:19369195,ECO:0007744|PubMed:19690332,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:21406692,ECO:0007744|PubMed:23186163,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:15302935,PMID:16964243,PMID:17081983,PMID:18318008,PMID:18691976,PMID:19367720,PMID:19369195,PMID:19690332,PMID:20068231,PMID:21406692,PMID:23186163,PMID:24275569 P51858 UniProtKB Modified residue 184 184 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163 P51858 UniProtKB Modified residue 199 199 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q8VHK7 P51858 UniProtKB Modified residue 200 200 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:16964243,ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:16964243,PMID:18669648,PMID:20068231,PMID:24275569 P51858 UniProtKB Modified residue 202 202 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:24275569 P51858 UniProtKB Modified residue 206 206 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648;Dbxref=PMID:18669648 P51858 UniProtKB Modified residue 239 239 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:18669648,PMID:20068231,PMID:23186163 P51858 UniProtKB Disulfide bond 12 108 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P51859 P51858 UniProtKB Cross-link 80 80 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO)%3B alternate P51858 UniProtKB Cross-link 80 80 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO2)%3B alternate;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:25218447,ECO:0007744|PubMed:25772364,ECO:0007744|PubMed:28112733;Dbxref=PMID:25218447,PMID:25772364,PMID:28112733 P51858 UniProtKB Alternative sequence 1 29 . . . ID=VSP_045620;Note=In isoform 2. MSRSNRQKEYKCGDLVFAKMKGYPHWPAR->MEQRAGGNRVQTSTLNCAGAAV;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:14702039;Dbxref=PMID:14702039 P51858 UniProtKB Alternative sequence 1 29 . . . ID=VSP_047328;Note=In isoform 3. MSRSNRQKEYKCGDLVFAKMKGYPHWPAR->MHPEGGQFVPQLLGHLLATKLKRFLLSKGGRRAQIPDVSRATPHT;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P51858 UniProtKB Natural variant 201 201 . . . ID=VAR_061209;Note=P->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14702039;Dbxref=dbSNP:rs4399146,PMID:14702039 P51858 UniProtKB Mutagenesis 165 165 . . . Note=Abolishes secretion and alters location of the protein from inside the exosome to the exosomal surface. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27926477;Dbxref=PMID:27926477 P51858 UniProtKB Sequence conflict 206 206 . . . Note=S->P;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P51858 UniProtKB Beta strand 7 9 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1RI0 P51858 UniProtKB Beta strand 15 20 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1RI0 P51858 UniProtKB Beta strand 23 31 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1RI0 P51858 UniProtKB Beta strand 35 38 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1RI0 P51858 UniProtKB Beta strand 45 49 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1RI0 P51858 UniProtKB Turn 50 53 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1RI0 P51858 UniProtKB Beta strand 54 58 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1RI0 P51858 UniProtKB Helix 60 62 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2NLU P51858 UniProtKB Helix 66 72 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1RI0 P51858 UniProtKB Helix 80 90 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1RI0