##gff-version 3 P51857 UniProtKB Chain 1 326 . . . ID=PRO_0000124669;Note=Aldo-keto reductase family 1 member D1 P51857 UniProtKB Active site 58 58 . . . Note=Proton donor;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:18407998;Dbxref=PMID:18407998 P51857 UniProtKB Binding site 22 26 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18624455,ECO:0000269|PubMed:18848863,ECO:0000269|PubMed:19075558,ECO:0000269|PubMed:19515843,ECO:0000269|PubMed:22437839;Dbxref=PMID:18624455,PMID:18848863,PMID:19075558,PMID:19515843,PMID:22437839 P51857 UniProtKB Binding site 26 26 . . . . P51857 UniProtKB Binding site 53 53 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18624455,ECO:0000269|PubMed:18848863,ECO:0000269|PubMed:19075558,ECO:0000269|PubMed:19515843,ECO:0000269|PubMed:22437839;Dbxref=PMID:18624455,PMID:18848863,PMID:19075558,PMID:19515843,PMID:22437839 P51857 UniProtKB Binding site 58 58 . . . . P51857 UniProtKB Binding site 89 89 . . . . P51857 UniProtKB Binding site 120 120 . . . . P51857 UniProtKB Binding site 132 132 . . . . P51857 UniProtKB Binding site 169 170 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18624455,ECO:0000269|PubMed:18848863,ECO:0000269|PubMed:19075558,ECO:0000269|PubMed:19515843,ECO:0000269|PubMed:22437839;Dbxref=PMID:18624455,PMID:18848863,PMID:19075558,PMID:19515843,PMID:22437839 P51857 UniProtKB Binding site 193 193 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18624455,ECO:0000269|PubMed:18848863,ECO:0000269|PubMed:19075558,ECO:0000269|PubMed:19515843,ECO:0000269|PubMed:22437839;Dbxref=PMID:18624455,PMID:18848863,PMID:19075558,PMID:19515843,PMID:22437839 P51857 UniProtKB Binding site 219 224 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18624455,ECO:0000269|PubMed:18848863,ECO:0000269|PubMed:19075558,ECO:0000269|PubMed:19515843,ECO:0000269|PubMed:22437839;Dbxref=PMID:18624455,PMID:18848863,PMID:19075558,PMID:19515843,PMID:22437839 P51857 UniProtKB Binding site 230 230 . . . . P51857 UniProtKB Binding site 273 283 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18624455,ECO:0000269|PubMed:18848863,ECO:0000269|PubMed:19075558,ECO:0000269|PubMed:19515843,ECO:0000269|PubMed:22437839;Dbxref=PMID:18624455,PMID:18848863,PMID:19075558,PMID:19515843,PMID:22437839 P51857 UniProtKB Alternative sequence 153 193 . . . ID=VSP_042913;Note=In isoform 3. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:14702039;Dbxref=PMID:14702039 P51857 UniProtKB Alternative sequence 286 326 . . . ID=VSP_042901;Note=In isoform 2. IFDFSLTEEEMKDIEALNKNVRFVELLMWRDHPEYPFHDEY->VARSS;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:14702039;Dbxref=PMID:14702039 P51857 UniProtKB Natural variant 50 326 . . . ID=VAR_081755;Note=In CBAS2. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19175828;Dbxref=PMID:19175828 P51857 UniProtKB Natural variant 106 106 . . . ID=VAR_033007;Note=In CBAS2%3B decreases protein level%3B accumulates in inclusion bodies%3B acks of 5-beta-reductase activity. L->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12970144,ECO:0000269|PubMed:20522910;Dbxref=dbSNP:rs121918343,PMID:12970144,PMID:20522910 P51857 UniProtKB Natural variant 133 133 . . . ID=VAR_044430;Note=In CBAS2%3B highly reduced KM and Vmax with cortisone as substrate. Increases KM and decreases kcat with testosterone as substrate. No change in NADPH affinity. More thermolabile in the absence of NADPH. Reduces 5-beta-reductase activity. P->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15030995,ECO:0000269|PubMed:20522910;Dbxref=dbSNP:rs267606649,PMID:15030995,PMID:20522910 P51857 UniProtKB Natural variant 198 198 . . . ID=VAR_033008;Note=In CBAS2%3B decreases protein level%3B accumulates in inclusion bodies%3B decreases 5-beta-reductase activity. P->L;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12970144,ECO:0000269|PubMed:20522910;Dbxref=dbSNP:rs121918342,PMID:12970144,PMID:20522910 P51857 UniProtKB Natural variant 223 223 . . . ID=VAR_081756;Note=In CBAS2%3B decreases protein level%3B accumulates in inclusion bodies%3B decreases 5-beta-reductase activity. G->E;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19175828,ECO:0000269|PubMed:20522910;Dbxref=dbSNP:rs1228918719,PMID:19175828,PMID:20522910 P51857 UniProtKB Natural variant 261 261 . . . ID=VAR_044431;Note=In CBAS2%3B decreases protein level%3B accumulates in inclusion bodies%3B lacks of 5-beta-reductase activity. R->C;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15030995,ECO:0000269|PubMed:20522910;Dbxref=dbSNP:rs267606650,PMID:15030995,PMID:20522910 P51857 UniProtKB Mutagenesis 58 58 . . . Note=Loss of activity. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18407998;Dbxref=PMID:18407998 P51857 UniProtKB Mutagenesis 120 120 . . . Note=Loss of activity. E->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18407998;Dbxref=PMID:18407998 P51857 UniProtKB Sequence conflict 14 14 . . . Note=D->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P51857 UniProtKB Beta strand 9 11 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Beta strand 17 21 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Turn 29 31 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 36 47 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Beta strand 51 53 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 56 58 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 61 73 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 79 81 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Beta strand 83 88 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 90 92 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 95 97 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 98 109 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Beta strand 114 120 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 147 159 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Beta strand 162 170 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 173 180 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Beta strand 191 195 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 203 211 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Beta strand 215 220 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Turn 228 230 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 238 240 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 242 250 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 255 265 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 277 284 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 293 300 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Helix 312 314 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3BUV P51857 UniProtKB Beta strand 321 324 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3UZX