P50921 (TPIS_VIBMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 31, 2011.
Version 71.
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| Protein names | Recommended name: Triosephosphate isomerase Short name=TIM EC=5.3.1.1 Alternative name(s): Triose-phosphate isomerase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Vibrio marinus (Moritella marina) | ||||
| Taxonomic identifier | 90736 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Alteromonadales › Moritellaceae › Moritella |
Protein attributes
| Sequence length | 256 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-glyceraldehyde 3-phosphate = glycerone phosphate. HAMAP MF_00147_B |
| Pathway | Carbohydrate biosynthesis; gluconeogenesis. HAMAP MF_00147_B Carbohydrate degradation; glycolysis; D-glyceraldehyde 3-phosphate from glycerone phosphate: step 1/1. HAMAP MF_00147_B |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.1 |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable HAMAP MF_00147_B. |
| Sequence similarities | Belongs to the triosephosphate isomerase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Gluconeogenesis Glycolysis Pentose shunt |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | gluconeogenesis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW glycolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW pentose-phosphate shuntInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | triose-phosphate isomerase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 256 | 256 | Triosephosphate isomerase HAMAP MF_00147_B | PRO_0000090314 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 97 | 1 | Electrophile | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 169 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 9 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 11 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 9 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 29 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 30 – 32 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 41 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 46 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 57 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 66 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 75 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 85 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 88 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 96 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 103 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 120 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 129 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 137 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 156 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 161 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 168 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 173 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 174 – 176 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 197 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 206 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 211 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 217 – 219 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 224 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 235 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 236 – 239 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 254 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Triose-phosphate isomerase (TIM) of the psychrophilic bacterium Vibrio marinus. Kinetic and structural properties." Alvarez M., Zeelen J.P., Mainfroid V., Rentier-Delrue F., Martial J.A., Wyns L., Wierenga R.K., Maes D. J. Biol. Chem. 273:2199-2206(1998) [PubMed: 9442062] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.7 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH SUBSTRATE ANALOG, SUBUNIT. Strain: ATCC 15382. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U48935 Genomic DNA. Translation: AAA88910.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P50921. | ||||||||||||||||||
| SMR | P50921. Positions 2-240. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00147_B. TIM_B. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR022896. TrioseP_Isoase_bac/euk. IPR000652. Triosephosphate_isomerase. IPR020861. Triosephosphate_isomerase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR21139. Triophos_ismrse. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00121. TIM. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51351. Triophos_ismrse. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00419. Tim. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00171. TIM_1. 1 hit. PS51440. TIM_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TPIS_VIBMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P50921 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with