P50870 (VATD_ENTFC) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
October 19, 2011.
Version 56.
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| Protein names | Recommended name: Streptogramin A acetyltransferase EC=2.3.1.- Alternative name(s): Virginiamycin acetyltransferase D Short name=Vat(D) | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Enterococcus faecium (Streptococcus faecium) | ||||
| Taxonomic identifier | 1352 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Lactobacillales › Enterococcaceae › Enterococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 209 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Inactivates the A compounds of streptogramin antibiotics by acetylation, thus providing resistance to these antibiotics. |
| Subunit structure | Homohexamer. |
| Sequence similarities | Belongs to the transferase hexapeptide repeat family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Domain | Repeat |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | response to antibiotic Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | transferase activity, transferring acyl groups Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 209 | 209 | Streptogramin A acetyltransferase | PRO_0000068663 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 82 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 82 | 1 | H → A: 105-fold decrease in activity. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 13 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 19 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 25 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 32 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 39 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 43 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 49 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 52 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 57 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 63 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 76 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 80 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 94 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 101 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 107 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 116 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 157 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 158 – 161 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 168 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 179 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 183 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 189 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 190 – 192 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 197 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 205 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Identification of the satA gene encoding a streptogramin A acetyltransferase in Enterococcus faecium BM4145." Rende-Fournier R., Leclercq R., Galimand M., Duval J., Courvalin P. Antimicrob. Agents Chemother. 37:2119-2125(1993) [PubMed: 8257133] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: BM4145. |
| [2] | "Crystal structure of Vat(D): an acetyltransferase that inactivates streptogramin group A antibiotics." Sugantino M., Roderick S.L. Biochemistry 41:2209-2216(2002) [PubMed: 11841212] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.7 ANGSTROMS). |
| [3] | "Structural basis of Synercid (quinupristin-dalfopristin) resistance in Gram-positive bacterial pathogens." Kehoe L.E., Snidwongse J., Courvalin P., Rafferty J.B., Murray I.A. J. Biol. Chem. 278:29963-29970(2003) [PubMed: 12771141] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS), MUTAGENESIS OF HIS-82. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L12033 Genomic DNA. Translation: AAA24783.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P50870. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P50870. Positions 1-207. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001451. Hexapep_transf. IPR018357. Hexapep_transf_CS. IPR011004. Trimer_LpxA-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00132. Hexapep. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51161. Trimer_LpxA_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00101. HEXAPEP_TRANSFERASES. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB01764. Dalfopristin. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | VATD_ENTFC | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P50870 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with