P50597 (RNPH_PSEAE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 74.
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| Protein names | Recommended name: Ribonuclease PH Short name=RNase PH EC=2.7.7.56 Alternative name(s): tRNA nucleotidyltransferase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228) | ||||
| Taxonomic identifier | 208964 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas |
Protein attributes
| Sequence length | 239 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Phosphorolytic exoribonuclease that removes nucleotide residues following the -CCA terminus of tRNA and adds nucleotides to the ends of RNA molecules by using nucleoside diphosphates as substrates By similarity. HAMAP MF_00564 |
| Catalytic activity | tRNA(n+1) + phosphate = tRNA(n) + a nucleoside diphosphate. HAMAP MF_00564 |
| Sequence similarities | Belongs to the RNase PH family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | tRNA processing |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | tRNA processing Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | tRNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro tRNA nucleotidyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: EC tRNA-specific ribonuclease activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 239 | 239 | Ribonuclease PH HAMAP MF_00564 | PRO_0000139924 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 68 | 1 | P → R in AAC44429. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 96 | 1 | G → D in AAC44429. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 122 | 1 | A → T in AAC44429. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 137 | 1 | A → S in AAC44429. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 149 | 1 | G → V in AAC44429. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 159 | 1 | M → I in AAC44429. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 186 | 1 | T → S in AAC44429. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 195 – 197 | 3 | AGG → CRR in AAC44429. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 230 – 232 | 3 | FEL → VRT in AAC44429. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 20 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 33 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 47 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 66 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 73 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 81 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 101 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 107 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 121 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 147 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 168 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 175 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 183 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 193 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 208 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 237 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The nucleotide sequence of the Pseudomonas aeruginosa pyrE-crc-rph region and the purification of the crc gene product." Macgregor C.H., Arora S.K., Hager P.W., Dail M.B., Phibbs P.V. Jr. J. Bacteriol. 178:5627-5635(1996) [PubMed: 8824606] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228. |
| [2] | "Complete genome sequence of Pseudomonas aeruginosa PAO1, an opportunistic pathogen." Stover C.K., Pham X.-Q.T., Erwin A.L., Mizoguchi S.D., Warrener P., Hickey M.J., Brinkman F.S.L., Hufnagle W.O., Kowalik D.J., Lagrou M., Garber R.L., Goltry L., Tolentino E., Westbrock-Wadman S., Yuan Y., Brody L.L., Coulter S.N., Folger K.R. Olson M.V.Nature 406:959-964(2000) [PubMed: 10984043] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U38241 Genomic DNA. Translation: AAC44429.1. AE004091 Genomic DNA. Translation: AAG08719.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | D82978. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_254021.1. NC_002516.2. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P50597. | ||||||||||||||||||
| SMR | P50597. Positions 1-239. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 878218. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PA5334 in contig AE004091_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | pae:PA5334. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 19845525. VBIPseAer58763_5589. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| PseudoCAP | PA5334. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG737187. | ||||||||||||||||||
| OMA | MLPRATG. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00173. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | PAER208964:PA5334-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00564. RNase_PH. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001247. ExoRNase_PH_dom1. IPR015847. ExoRNase_PH_dom2. IPR020568. Ribosomal_S5_D2-typ_fold. IPR002381. RNase_PH_bac-type. IPR018336. RNase_PH_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| KO | K00989. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01138. RNase_PH. 1 hit. PF03725. RNase_PH_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF55666. 3_ExoRNase. 1 hit. SSF54211. Ribosomal_S5_D2-typ_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01966. RNasePH. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01277. RIBONUCLEASE_PH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RNPH_PSEAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P50597 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with