P50579 (AMPM2_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 134.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Methionine aminopeptidase 2 Short name=MAP 2 Short name=MetAP 2 EC=3.4.11.18 Alternative name(s): Initiation factor 2-associated 67 kDa glycoprotein Peptidase M 2 p67eIF2 Short name=p67 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 478 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Removes the N-terminal methionine from nascent proteins. The catalytic activity of human METAP2 toward Met-Val peptides is consistently two orders of magnitude higher than that of METAP1, suggesting that it is responsible for processing proteins containing N-terminal Met-Val and Met-Thr sequences in vivo. Ref.6 Ref.8 Ref.13 Ref.18 Protects eukaryotic initiation factor EIF2S1 from translation-inhibiting phosphorylation by inhibitory kinases such as EIF2AK2/PKR and EIF2AK1/HCR. Plays a critical role in the regulation of protein synthesis. Ref.6 Ref.8 Ref.13 Ref.18 |
| Catalytic activity | Release of N-terminal amino acids, preferentially methionine, from peptides and arylamides. Ref.8 |
| Cofactor | Binds 2 cobalt ions per subunit. The true nature of the physiological cofactor is under debate. The enzyme is also active with zinc, manganese or divalent iron ions. Ref.12 Ref.18 |
| Subunit structure | Interacts strongly with the eIF-2 gamma-subunit EIF2S3 By similarity. Binds EIF2S1 at low magnesium concentrations. |
| Subcellular location | Cytoplasm. Note: About 30% of expressed METAP2 associates with polysomes. Ref.10 |
| Post-translational modification | Contains approximately 12 O-linked N-acetylglucosamine (GlcNAc) residues. O-glycosylation is required for EIF2A binding. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase M24A family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Cobalt Metal-binding |
| Molecular function | Aminopeptidase Hydrolase Protease |
| PTM | Glycoprotein Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | N-terminal protein amino acid modification Inferred from direct assay PubMed 8858118. Source: HGNC peptidyl-methionine modificationInferred from direct assay PubMed 8858118. Source: HGNC protein processingInferred from direct assay PubMed 8858118. Source: HGNC proteolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from direct assay PubMed 15102683. Source: HGNC |
| Molecular_function | aminopeptidase activity Inferred from direct assay PubMed 8858118. Source: UniProtKB metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW metalloexopeptidase activityInferred from direct assay PubMed 8858118. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 478 | 478 | Methionine aminopeptidase 2 | PRO_0000148982 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 36 – 46 | 11 | Arg/Lys-rich (basic) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 82 – 93 | 12 | Asp/Glu-rich (acidic) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 98 – 106 | 9 | Poly-Lys | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 251 | 1 | Cobalt 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 262 | 1 | Cobalt 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 262 | 1 | Cobalt 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 331 | 1 | Cobalt 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 364 | 1 | Cobalt 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 459 | 1 | Cobalt 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 459 | 1 | Cobalt 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 231 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 339 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 45 | 1 | Phosphoserine Ref.7 Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 60 | 1 | Phosphoserine; alternate Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 63 | 1 | Phosphoserine; alternate Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 74 | 1 | Phosphoserine Ref.7 Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 60 | 1 | O-linked (GlcNAc); alternate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 63 | 1 | O-linked (GlcNAc); alternate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 123 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 135 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 151 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 161 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 186 | 24 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 208 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 212 – 214 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 225 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 230 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 256 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 267 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 271 – 273 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 290 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 309 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 312 – 315 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 318 – 321 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 329 – 334 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 337 – 339 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 343 – 349 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 360 – 370 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 382 – 385 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 397 – 409 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 410 – 412 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 417 – 422 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 429 – 437 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 440 – 444 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 455 – 464 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 469 – 471 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Eukaryotic methionyl aminopeptidases: two classes of cobalt-dependent enzymes." Arfin S.M., Kendall R.L., Hall L., Weaver L.H., Stewart A.E., Matthews B.W., Bradshaw R.A. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92:7714-7718(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Brain. |
| [2] | "Molecular cloning of a human complementary DNA encoding an initiation factor 2-associated protein (p67)." Li X., Chang Y. Biochim. Biophys. Acta 1260:333-336(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Liver. |
| [3] | "Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs." Ota T., Suzuki Y., Nishikawa T., Otsuki T., Sugiyama T., Irie R., Wakamatsu A., Hayashi K., Sato H., Nagai K., Kimura K., Makita H., Sekine M., Obayashi M., Nishi T., Shibahara T., Tanaka T., Ishii S. Sugano S.Nat. Genet. 36:40-45(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Placenta. |
| [4] | Mural R.J., Istrail S., Sutton G.G., Florea L., Halpern A.L., Mobarry C.M., Lippert R., Walenz B., Shatkay H., Dew I., Miller J.R., Flanigan M.J., Edwards N.J., Bolanos R., Fasulo D., Halldorsson B.V., Hannenhalli S., Turner R. Venter J.C.Submitted (JUL-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [5] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Lymph. |
| [6] | "Glycosylation of eukaryotic peptide chain initiation factor 2 (eIF-2)-associated 67-kDa polypeptide (p67) and its possible role in the inhibition of eIF-2 kinase-catalyzed phosphorylation of the eIF-2 alpha-subunit." Datta B., Ray M.K., Chakrabarti D., Wylie D.E., Gupta N.K. J. Biol. Chem. 264:20620-20624(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION IN EIF2S1 PROTECTION, GLYCOSYLATION. |
| [7] | "A quantitative atlas of mitotic phosphorylation." Dephoure N., Zhou C., Villen J., Beausoleil S.A., Bakalarski C.E., Elledge S.J., Gygi S.P. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105:10762-10767(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-45; SER-60; SER-63 AND SER-74, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [8] | "Protein N-terminal processing: substrate specificity of Escherichia coli and human methionine aminopeptidases." Xiao Q., Zhang F., Nacev B.A., Liu J.O., Pei D. Biochemistry 49:5588-5599(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION, CATALYTIC ACTIVITY. |
| [9] | "Quantitative phosphoproteomics reveals widespread full phosphorylation site occupancy during mitosis." Olsen J.V., Vermeulen M., Santamaria A., Kumar C., Miller M.L., Jensen L.J., Gnad F., Cox J., Jensen T.S., Nigg E.A., Brunak S., Mann M. Sci. Signal. 3:RA3-RA3(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-45 AND SER-74, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [10] | "Localization and function of a eukaryotic-initiation-factor-2-associated 67-kDa glycoprotein." Wu S. World J. Biol. Chem. 1:313-320(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION. |
| [11] | "Initial characterization of the human central proteome." Burkard T.R., Planyavsky M., Kaupe I., Breitwieser F.P., Buerckstuemmer T., Bennett K.L., Superti-Furga G., Colinge J. BMC Syst. Biol. 5:17-17(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [12] | "Structure of human methionine aminopeptidase-2 complexed with fumagillin." Liu S., Widom J., Kemp C.W., Crews C.M., Clardy J. Science 282:1324-1327(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH FUMAGILLIN, COFACTOR. |
| [13] | "Proteomics-based target identification: bengamides as a new class of methionine aminopeptidase inhibitors." Towbin H., Bair K.W., DeCaprio J.A., Eck M.J., Kim S., Kinder F.R., Morollo A., Mueller D.R., Schindler P., Song H.K., van Oostrum J., Versace R.W., Voshol H., Wood J., Zabludoff S., Phillips P.E. J. Biol. Chem. 278:52964-52971(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH COBALT IONS AND BENGAMIDE, FUNCTION. |
| [14] | "3-amino-2-hydroxyamides and related compounds as inhibitors of methionine aminopeptidase-2." Sheppard G.S., Wang J., Kawai M., BaMaung N.Y., Craig R.A., Erickson S.A., Lynch L., Patel J., Yang F., Searle X.B., Lou P., Park C., Kim K.H., Henkin J., Lesniewski R. Bioorg. Med. Chem. Lett. 14:865-868(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) OF 110-478 IN COMPLEX WITH INHIBITOR A-357300. |
| [15] | "4-aryl-1,2,3-triazole: a novel template for a reversible methionine aminopeptidase 2 inhibitor, optimized to inhibit angiogenesis in vivo." Kallander L.S., Lu Q., Chen W., Tomaszek T., Yang G., Tew D., Meek T.D., Hofmann G.A., Schulz-Pritchard C.K., Smith W.W., Janson C.A., Ryan M.D., Zhang G.-F., Johanson K.O., Kirkpatrick R.B., Ho T.F., Fisher P.W., Mattern M.R. Thompson S.K.J. Med. Chem. 48:5644-5647(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) OF 110-478 IN COMPLEX WITH 4-ARYL-1,2,3-TRIAZOLE AND COBALT IONS. |
| [16] | "Human methionine aminopeptidase type 2 in complex with L- and D-methionine." Nonato M.C., Widom J., Clardy J. Bioorg. Med. Chem. Lett. 16:2580-2583(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) IN COMPLEXES WITH ZINC IONS AND METHIONINE, PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. |
| [17] | "Lead optimization of methionine aminopeptidase-2 (MetAP2) inhibitors containing sulfonamides of 5,6-disubstituted anthranilic acids." Wang G.T., Mantei R.A., Kawai M., Tedrow J.S., Barnes D.M., Wang J., Zhang Q., Lou P., Garcia L.A., Bouska J., Yates M., Park C., Judge R.A., Lesniewski R., Sheppard G.S., Bell R.L. Bioorg. Med. Chem. Lett. 17:2817-2822(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.35 ANGSTROMS) OF 110-478 IN COMPLEX WITH MANGANESE AND INHIBITOR. |
| [18] | "Highly potent inhibitors of methionine aminopeptidase-2 based on a 1,2,4-triazole pharmacophore." Marino J.P. Jr., Fisher P.W., Hofmann G.A., Kirkpatrick R.B., Janson C.A., Johnson R.K., Ma C., Mattern M., Meek T.D., Ryan M.D., Schulz C., Smith W.W., Tew D.G., Tomazek T.A. Jr., Veber D.F., Xiong W.C., Yamamoto Y., Yamashita K., Yang G., Thompson S.K. J. Med. Chem. 50:3777-3785(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) OF 110-478 IN COMPLEX WITH COBALT IONS AND INHIBITOR, COFACTOR, FUNCTION. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U29607 mRNA. Translation: AAA82930.1. U13261 mRNA. Translation: AAC63402.1. AK315559 mRNA. Translation: BAG37935.1. CH471054 Genomic DNA. Translation: EAW97537.1. BC013782 mRNA. Translation: AAH13782.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00033036. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | DPHUM2. S52112. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_006829.1. NM_006838.3. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.444986. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P50579. 1 interaction. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-2803706. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 9606.ENSP00000325312. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | M24.002. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DMDM | 1703273. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| REPRODUCTION-2DPAGE | IPI00033036. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNASU | 10988. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000323666; ENSP00000325312; ENSG00000111142. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 10988. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:10988. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc001tec.3. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 10988. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC12P095800. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:16672. METAP2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HPA | CAB013025. HPA019095. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MIM | 601870. gene. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| neXtProt | NX_P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA30765. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0024. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000226278. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG050495. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K01265. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | NLNGHNI. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG46T31M. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.4.11.18. 2681. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_METAP2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000111142. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.10.10.10. 1 hit. 3.90.230.10. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001714. Pept_M24_MAP. IPR000994. Pept_M24_structural-domain. IPR002468. Pept_M24A_MAP2. IPR018349. Pept_M24A_MAP2_BS. IPR011991. WHTH_DNA-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10804:SF9. PTHR10804:SF9. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00557. Peptidase_M24. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00599. MAPEPTIDASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF55920. Peptidase_M24_cat_core. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00501. met_pdase_II. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01202. MAP_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BindingDB | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL3922. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ChiTaRS | METAP2. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00134. L-Methionine. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P50579. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeRNAi | 10988. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 41747. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | AMPM2_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P50579 Secondary accession number(s): B2RDI8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| Human chromosome 12 Human chromosome 12: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
