P50286 (ASPG_WOLSU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 77.
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| Protein names | Recommended name: L-asparaginase Short name=L-ASNase EC=3.5.1.1 Alternative name(s): L-asparagine amidohydrolase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Wolinella succinogenes [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 844 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Epsilonproteobacteria › Campylobacterales › Helicobacteraceae › Wolinella |
Protein attributes
| Sequence length | 330 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | L-asparagine + H2O = L-aspartate + NH3. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the asparaginase 1 family. |
| Sequence caution | The sequence CAE09790.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | asparagine metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | asparaginase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 330 | 330 | L-asparaginase | PRO_0000171086 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 93 – 94 | 2 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 14 | 1 | O-isoaspartyl threonine intermediate Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 121 | 1 | S → P in CAA61503. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 121 | 1 | S → P in CAA58658. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 13 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 40 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 46 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 54 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 62 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 80 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 90 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 95 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 106 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 116 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 140 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 145 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 154 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 160 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 161 – 163 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 187 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 193 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 197 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 204 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 222 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 237 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 248 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 249 – 251 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 266 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 280 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 288 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 293 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 295 – 297 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 314 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 327 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Crystal structure and amino acid sequence of Wolinella succinogenes L-asparaginase." Lubkowski J., Palm G.J., Gilliland G.L., Derst C., Roehm K.H., Wlodawer A. Eur. J. Biochem. 241:201-207(1996) [PubMed: 8898907] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS). |
| [2] | "Complete genome sequence and analysis of Wolinella succinogenes." Baar C., Eppinger M., Raddatz G., Simon J., Lanz C., Klimmek O., Nandakumar R., Gross R., Rosinus A., Keller H., Jagtap P., Linke B., Meyer F., Lederer H., Schuster S.C. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100:11690-11695(2003) [PubMed: 14500908] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: DSMZ 1740. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X89215 Genomic DNA. Translation: CAA61503.1. X83689 Genomic DNA. Translation: CAA58658.1. BX571658 Genomic DNA. Translation: CAE09790.1. Different initiation. | ||||||||||||
| PIR | S74205. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_906890.1. NC_005090.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P50286. | ||||||||||||
| SMR | P50286. Positions 3-330. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 2555338. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus WS0660 in contig BX571656_GR. | ||||||||||||
| KEGG | wsu:WS0660. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|273121.1.peg.617. | ||||||||||||
| PATRIC | 24038396. VBIWolSuc63014_0628. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG497495. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK922838. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | WSUC273121:WS0660-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR004550. AsnASE_II. IPR006034. Asparaginase/glutaminase. IPR020827. Asparaginase/glutaminase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K01424. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11707. Asp/Glutamnse. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00710. Asparaginase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001220. L-ASNase_gatD. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00139. ASNGLNASE. | ||||||||||||
| SMART | SM00870. Asparaginase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53774. Asp/Glutamnse. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00520. AsnASE_II. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00144. ASN_GLN_ASE_1. 1 hit. PS00917. ASN_GLN_ASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ASPG_WOLSU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P50286 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with